Tikslas:

1. Suformuluoti žinias apie cheminė sudėtis, baltymų susidarymas ir struktūra.
2. Apibūdinkite pagrindines baltymų molekulių struktūras.
3. Suformuoti žinias apie svarbiausias baltymų savybes ir funkcijas.
4. Išleisti laboratoriniai darbai stebint vandenilio peroksido skaidymą veikiant fermentui katalazei.

Įranga:

• demonstracinė medžiaga,
• molekulės konstruktorius,
• lentelė "Baltymų molekulių struktūra",
• maždaug 50 cm ilgio vielos gabalas,
• praktinės patirties įranga: 6 mėgintuvėliai (1 ir 2 žalios mėsos gabalėliuose, 3 ir 4 žalių bulvių gabaluose, 5 ir 6 virtose bulvėse),
• vandenilio peroksidas.

Per užsiėmimus

1. Organizacinis momentas

Mokytojas paskelbia pamokos temą, pasakoja apie galimybę surengti integruotą pamoką šiai temai studijuoti.

2. Žinių atnaujinimas

Mokytojas vadovauja darbui grupėse ir diskusijos metu užpildo mokinių žinutes. Diskusija vyksta taip:

1. Baltymų molekulių sudėtis, struktūra ir susidarymas.

Chemijos mokytojo paaiškinimas, iš kurių atomų, molekulių yra pastatytos polipeptidų molekulės. Baltymų molekulių įvairovė, jų cheminės savybės molekulių atžvilgiu. Tada pirmosios grupės vaikai kondensacijos reakcijos metu demonstruoja polipeptido molekulės surinkimą iš AA. Mokytojas rašo ant lentos, mokiniai – į sąsiuvinius, polipeptidinio ryšio schemą.

2. Baltymų molekulės sandara (medžiaga parengta studentų)

Antrosios grupės vaikinai vielos gabalo pagalba demonstruoja 1,2,3,4 baltymų struktūrų susidarymo mechanizmą. Užrašų knygelėje yra baltymų struktūros ir šias struktūras palaikančių cheminių jungčių tipų diagramos.

3. Baltymų savybės ir paskirtis (medžiaga parengta studentų)

Trečiosios grupės vaikinai praneša, kad parengė pasitelkę papildomą literatūrą. Mokytojas užbaigia vaikų žinią, pabrėžia baltymų svarbą organiniame pasaulyje. Ši informacija įrašoma į užrašų knygelę.

4. Laboratorinių darbų atlikimas

Tikslas: Darbas atliekamas kaip demonstracinis. Rezultatai ir išvados įrašomi į ataskaitų lapą, kuris pamokos pabaigoje įteikiamas kartu su sąsiuviniu.

3. Žinių apibendrinimas ir kontrolė

Vykdoma etapais, aptarus kiekvieną temos bloką.

4. Namų darbai

Užrašų knygelės įrašas, 3.4 pastraipa.

5. Užduotys

Užduotis numeris 1

Baltymų molekulės struktūra

1) Naudodami cheminį konstruktorių, sukurkite polipeptido fragmentą pagal schemą:

Legenda (konstruktorių fragmentų spalvos):

• C - juoda
• H - baltas
• O - raudona
• N - žalia
• R - pilka

2) Naudodamiesi užuomina, suformuluokite sąvokos „baltymas“ apibrėžimą.

Amino rūgštis - dipeptidas - polipeptidas - BALTYMAS

Užduotis numeris 2

Baltymo erdvinės struktūros struktūra

1) Perskaitykite informaciją apie baltymų struktūros struktūrą (iš papildomų šaltinių), naudodami laidą, parodykite perėjimo iš 1 į 2, 3, 4 baltymų struktūrų procesą ir atvirkščiai. Apibrėžkite denatūraciją ir renatūraciją, šių procesų sąlygas.

2) Kokie ryšiai stabilizuoja antrinę, tretinę ir ketvirtinę baltymo struktūrą.

Užduotis numeris 3

1) Naudodamiesi papildoma literatūra, surašykite, kokias funkcijas atlieka baltymai.

2) Kas lemia vitaminų buvimo maiste poreikį.

3) Kas yra „raktas“ ir kas yra „užraktas“ fermento-substrato komplekse pagal Fišerio hipotezę.

Užduotis numeris 4

Spektaklis praktinis darbas ir paaiškinti jo rezultatus.

Progresas:

Į mėgintuvėlius su žalios mėsos gabalėliais, žaliomis ir virtomis bulvėmis supilkite 2 ml H 2 O 2 (vandenilio peroksido). Stebėkite dujų burbuliukų išsiskyrimą. Paaiškinkite pastebėtus reiškinius.

1. Paaiškinkite, kodėl fermentų katalizuojamos reakcijos priklauso nuo pH, nuo temperatūros?
2. Kaip reakcijos greitis priklauso nuo substrato ir fermento koncentracijos?

Baltymų molekulės sandara

Be polipeptido aminorūgščių sekos (pirminės struktūros), itin svarbi ir trimatė baltymo struktūra, kuri susidaro lankstymosi (lankstymo) procese. sulankstomas), tai yra sulankstymas). Trimatė struktūra susidaro dėl žemesnių lygių struktūrų sąveikos. Yra keturi baltymų struktūros lygiai:

Pirminė struktūra yra aminorūgščių seka polipeptidinėje grandinėje. Svarbios pirminės struktūros ypatybės yra konservatyvūs motyvai – aminorūgščių deriniai, svarbūs baltymų funkcijai. Konservatyvūs motyvai išsaugomi rūšių evoliucijos metu, jais galima numatyti nežinomo baltymo funkciją.

Antrinė struktūra – vietinis polipeptidinės grandinės fragmento sutvarkymas, stabilizuotas vandeniliniais ryšiais ir hidrofobinėmis sąveikomis. Toliau pateikiami keli įprasti baltymų antrinės struktūros tipai:

Spiralės yra sandarios ritės aplink ilgą molekulės ašį, vieną ritę sudaro 4 aminorūgščių liekanos, spiralę stabilizuoja vandeniliniai ryšiai tarp H ir O peptidų grupių, išdėstytų 4 jungtimis. Sraigė yra sudaryta tik iš vieno tipo aminorūgščių stereoizomerų (L), nors ji gali būti kairiarankė arba dešiniarankė, baltymuose vyrauja dešiniarankė. Sraigtą trikdo elektrostatinė glutamo rūgšties, lizino, arginino sąveika, glaudžiai išdėstytas asparaginas, serinas, treoninas ir leucinas gali steriškai trukdyti spiralės susidarymui, prolinas sukelia grandinės lenkimą ir taip pat sutrikdo α spiralę.

Lakštai (sulankstyti sluoksniai) yra kelios zigzaginės polipeptidinės grandinės, kuriose susidaro vandenilio ryšiai tarp aminorūgščių arba skirtingų baltymų grandinių, kurios pirminėje struktūroje yra gana toli viena nuo kitos, o ne glaudžiai išdėstytos, kaip yra -spiralės atveju. Šios grandinės paprastai nukreipiamos jų N gnybtais priešingomis kryptimis (antilygiagreti orientacija). Lakštų susidarymui svarbus mažas aminorūgščių R grupių dydis, dažniausiai vyrauja glicinas ir alaninas.

Tretinė struktūra – erdvinė polipeptidinės grandinės struktūra – antrinės struktūros elementų tarpusavio išsidėstymas, stabilizuotas sąveikaujant tarp aminorūgščių liekanų šoninių grandinių. Tretinės struktūros stabilizavime dalyvauja:

• kovalentiniai ryšiai (tarp dviejų cisteinų – disulfidiniai tilteliai);
• joninės (elektrostatinės) sąveikos (tarp priešingai įkrautų aminorūgščių liekanų);
• vandeniliniai ryšiai;
• hidrofobinės sąveikos.

Baltymai skirstomi į grupes pagal jų trimatę struktūrą.

Ketvirtinė struktūra yra baltymo subvieneto struktūra. Kelių polipeptidinių grandinių, kaip vieno baltymo komplekso, tarpusavio išdėstymas.

Taip pat išsiskiria:

Trimatė baltymo struktūra yra erdvinių koordinačių rinkinys, sudarantis baltymų atomus.

Baltymų subvieneto (domeno) struktūra – tai baltymų regionų, turinčių žinomą funkciją arba specifinę trimatę struktūrą, seka.

Baltymų funkcijos organizme

Kaip ir kitos biologinės makromolekulės (polisacharidai, lipidai) ir nukleorūgštys, baltymai yra esminiai visų gyvų organizmų komponentai ir dalyvauja kiekviename ląstelės viduje. Baltymai vykdo medžiagų apykaitą ir energijos transformacijas. Baltymai yra ląstelių struktūrų – organelių – dalis arba išskiriami į tarpląstelinę erdvę, skirtą signalų mainams tarp ląstelių ir maisto substratų hidrolizei. Pažymėtina, kad baltymų klasifikavimas pagal jų funkciją yra gana savavališkas, nes eukariotuose tas pats baltymas gali atlikti kelias funkcijas. Gerai ištirtas tokio daugiafunkciškumo pavyzdys yra lizil-tRNR sintetazė, aminoacil-tRNR sintetazių klasės fermentas, kuris ne tik prijungia liziną prie tRNR, bet ir reguliuoja kelių genų transkripciją.

katalizinė funkcija

Labiausiai žinomas baltymų vaidmuo organizme yra įvairių cheminių reakcijų katalizė. Fermentai yra baltymų grupė, turinti specifinių katalizinių savybių, tai yra, kiekvienas fermentas katalizuoja vieną ar daugiau panašių reakcijų. Fermentai katalizuoja kompleksinių molekulių skilimo reakcijas (katabolizmą) ir jų sintezę (anabolizmą), taip pat DNR replikaciją ir taisymą bei RNR sintezę. Yra žinomi keli tūkstančiai fermentų; tarp jų, pavyzdžiui, pepsinas, virškinimo metu skaido baltymus. Potransliacinio modifikavimo procese kai kurie fermentai prideda arba pašalina kitų baltymų chemines grupes. Yra žinoma apie 4000 baltymų katalizuojamų reakcijų. Molekulės, kurios prisijungia prie fermento ir keičiasi dėl reakcijos, vadinamos substratais.

Nors fermentai paprastai susideda iš šimtų aminorūgščių, tik nedidelė jų dalis sąveikauja su substratu, o dar mažiau – vidutiniškai 3-4 aminorūgštys, dažnai esančios toli viena nuo kitos pirminėje aminorūgščių sekoje – tiesiogiai dalyvauja katalizėje. Fermento dalis, kuri jungia substratą ir kurioje yra katalizinių aminorūgščių, vadinama aktyvia fermento vieta.

struktūrinė funkcija

Struktūriniai baltymai, kaip tam tikra armatūra, suteikia formą skystam ląstelės vidui. Dauguma struktūrinių baltymų yra siūliniai baltymai: pavyzdžiui, aktino ir tubulino monomerai yra rutuliniai, tirpūs baltymai, tačiau po polimerizacijos jie sudaro ilgus siūlus, kurie sudaro citoskeletą, leidžiantį ląstelei išlaikyti savo formą. Kolagenas ir elastinas yra pagrindiniai komponentai jungiamasis audinys(pavyzdžiui, kremzlės), o plaukai, nagai, paukščių plunksnos ir kai kurie lukštai yra sudaryti iš kito struktūrinio baltymo – keratino.

Apsauginė funkcija

Baltymai, sudarantys kraują, dalyvauja organizmo gynybinėje reakcijoje tiek į žalą, tiek į patogenų ataką. Pirmosios grupės baltymų pavyzdžiai yra fibrinogenai ir trombinai, dalyvaujantys kraujo krešėjimo procese, o antikūnai (imunoglobulinas) neutralizuoja bakterijas, virusus ar svetimus baltymus. Antikūnai, kurie yra adaptyviosios imuninės sistemos dalis, prisitvirtina prie konkrečiam organizmui svetimų medžiagų, antigenų ir taip juos neutralizuoja, nukreipdami į sunaikinimo vietas. Antikūnai gali būti išskiriami į tarpląstelinę erdvę arba prisitvirtinti prie specializuotų B limfocitų, vadinamų plazminėmis ląstelėmis, membranų. Nors fermentų afinitetas substratui yra ribotas, kadangi prisirišimas prie per stipraus substrato gali trukdyti katalizuojamai reakcijai, antikūnų prisirišimas prie antigeno neribojamas.

Reguliavimo funkcija

Daugelį procesų organizme reguliuoja mažos baltymų molekulės, polipeptidiniai hormonai ir citokinai. Tokių baltymų pavyzdžiai yra atitinkamai insulinas, reguliuojantis gliukozės koncentraciją kraujyje, ir naviko nekrozės faktorius, perduodantis uždegimo signalus tarp kūno ląstelių. Intraląsteliniame lygmenyje genų transkripcija yra kontroliuojama aktyvatorių ir represorių baltymų prijungimu prie genų reguliavimo sekų. Vertimo lygmeniu daugelio mRNR skaitymas taip pat reguliuojamas pridedant baltymų faktorių, o RNR ir baltymų skaidymą taip pat atlieka specializuoti baltymų kompleksai. Svarbiausias vaidmuo reguliuojant viduląstelinius procesus tenka proteinkinazėms – fermentams, kurie aktyvina arba slopina kitų baltymų veiklą, prijungdami prie jų fosfatų grupes.

transportavimo funkcija

Tirpūs baltymai, dalyvaujantys mažų molekulių pernešime, turi turėti didelį afinitetą (afinitetą) substratui, kai jo yra didelės koncentracijos, o mažos substrato koncentracijos vietose jį lengva išsiskirti. Transporto baltymų pavyzdys yra hemoglobinas, pernešantis deguonį iš plaučių į kitus audinius ir anglies dioksidą iš audinių į plaučius, taip pat jam homologiški baltymai, randami visose gyvų organizmų karalystėse.

Atsarginė (atsarginė) baltymų funkcija

Šie baltymai apima vadinamuosius rezervinius baltymus, kurie saugomi kaip energijos ir medžiagos šaltinis augalų sėklose ir gyvūnų kiaušiniuose; Tretinio kiaušinių lukštų baltymai (ovalbuminai) ir pagrindinis pieno baltymas (kazeinas) taip pat atlieka daugiausia mitybos funkciją. Nemažai kitų baltymų organizme naudojami kaip aminorūgščių šaltinis, kurie savo ruožtu yra biologiškai aktyvių medžiagų, reguliuojančių medžiagų apykaitos procesus, pirmtakai.

Receptoriaus funkcija

Baltymų receptoriai gali būti citoplazmoje arba integruoti į ląstelės membraną. Viena receptorių molekulės dalis gauna signalą, kuris konformaciniais pokyčiais perduodamas kitai molekulės daliai, kuri aktyvuoja signalo perdavimą kitiems ląstelės komponentams. Membraniniuose receptoriuose molekulės dalis, kuri jungiasi su signaline molekule, yra ląstelės paviršiuje, o signalą perduodantis domenas yra viduje.

Motorinės ir susitraukimo funkcijos

Visa motorinių baltymų klasė dalyvauja tiek organizmo makrojudesiuose, pavyzdžiui, raumenų susitraukime (miozinas), tiek aktyviame ir nukreiptame intraceluliniame transporte (kinezinas, dyneinas). Dineinai ir kinezinai atlieka molekulių (vadinamųjų krovinių) pernešimą išilgai mikrovamzdelių, naudodami ATP hidrolizę kaip energijos šaltinį. Dineinai neša krovinį iš citoplazmos centrosomos link, kinezinai – priešinga kryptimi.

Laboratorijos žurnalas

data

Laboratorijos Nr.

Pavardė, vardas: klasė:

Tema: Katalizinis fermentų aktyvumas gyvuose audiniuose

Tikslas: Suformuoti žinias apie fermentų vaidmenį ląstelėse, įtvirtinti gebėjimą atlikti eksperimentus ir paaiškinti darbo rezultatus.

Įranga: 3% vandenilio peroksido tirpalas, mėgintuvėliai, pincetai, augalų audiniai (gabalas žalios ir virtos bulvės), gyvūniniai audiniai (gabalas žalios ir virtos mėsos).

1. Kuriuose mėgintuvėliuose buvo nustatytas fermentų aktyvumas ir kodėl?

Atsakymas:

2. Kaip gyvuose ir negyvuose audiniuose pasireiškia fermento veikla

Atsakymas:

3. Ar fermento aktyvumas skiriasi gyvuose augalų ir gyvūnų audiniuose?

Vadinamos medžiagos, kurios dalyvauja reakcijose ir padidina jos greitį, lieka nepakitusios reakcijos pabaigoje katalizatoriai.

Reagentas, kai keičiasi reakcijos greitis veikiant tokioms medžiagoms, vadinamas katalizė. Reakcijos, kurios vyksta veikiant katalizatoriams, vadinamos katalizinis.

Daugeliu atvejų katalizatoriaus poveikis paaiškinamas tuo, kad jis sumažina reakcijos aktyvavimo energiją. Esant katalizatoriui, reakcija vyksta skirtingais tarpiniais etapais nei be jo, ir šios stadijos yra energetiškai labiau prieinamos. Kitaip tariant, esant katalizatoriui, atsiranda kiti aktyvuoti kompleksai, kurių susidarymui reikia mažiau energijos nei formuojant aktyvuotus kompleksus, kurie atsiranda be katalizatoriaus. Taigi aktyvacijos energija smarkiai krenta: kai kurios molekulės, kurių energijos nepakako aktyviems susidūrimams, dabar pasirodo esančios aktyvios.

Daugelio reakcijų atveju buvo tiriami tarpiniai junginiai; kaip taisyklė, tai labai aktyvūs netvarūs produktai.

Katalizatorių veikimo mechanizmas yra susijęs su reakcijos aktyvavimo energijos sumažėjimu dėl tarpinių junginių susidarymo. Katalizė gali būti pavaizduota taip:

A + K = A...K

A ... K + B \u003d AB + K,

kur A...K yra tarpinis aktyvuotas junginys.

13.5 pav. – Nekatalizinės A + B → AB reakcijos (1 kreivė) ir homogeninės katalizinės reakcijos (2 kreivė) reakcijos kelio vaizdas.

Katalizatoriai plačiai naudojami chemijos pramonėje. Katalizatorių įtakoje reakcijos gali paspartėti milijonus ar daugiau kartų. Kai kuriais atvejais, veikiant katalizatoriams, gali būti sužadintos tokios reakcijos, kurios tam tikromis sąlygomis be jų praktiškai nevyksta.

Išskirti homogeninė ir nevienalytė katalizė.

Kada homogeninė katalizė katalizatorius ir reagentai sudaro vieną fazę (dujas arba tirpalą). Kada heterogeninė katalizė katalizatorius yra sistemoje kaip nepriklausoma fazė.

Homogeninės katalizės pavyzdžiai:

1) SO 2 + 1/2O 2 = SO 3 oksidacija, esant NO; NO lengvai oksiduojasi iki NO 2, o NO 2 jau oksiduoja SO 2;

2) vandenilio peroksido skilimas vandeniniame tirpale į vandenį ir deguonį: jonai Cr 2 O 2 \u003d 7, WO 2-4, MoO 2-4, katalizuojantys vandenilio peroksido skilimą, sudaro su juo tarpinius junginius, kurie vėliau suyra. su deguonies išsiskyrimu.

Homogeninė katalizė atliekama per tarpines reakcijas su katalizatoriumi ir dėl to viena didelės aktyvacijos energijos reakcija pakeičiama keliomis, kurių aktyvavimo energija mažesnė, jų greitis didesnis:

CO + 1/2O 2 = CO 2 (katalizatorius – vandens garai).

Heterogeninė katalizė plačiai taikoma chemijos pramonėje. Dauguma šios pramonės šakos šiuo metu gaminamų produktų yra gaunami heterogeninės katalizės būdu. Heterogeninėje katalizėje reakcija vyksta katalizatoriaus paviršiuje. Iš to išplaukia, kad katalizatoriaus aktyvumas priklauso nuo jo paviršiaus dydžio ir savybių. Norint turėti didelį („išvystytą“) paviršių, katalizatorius turi būti porėtos struktūros arba labai susmulkinto (labai išsklaidyto). Praktikoje katalizatorius dažniausiai naudojamas ant porėtos struktūros nešiklio (pemzos, asbesto ir kt.).

Kaip ir homogeninės katalizės atveju, heterogeninėje katalizėje reakcija vyksta per aktyvius tarpinius produktus. Bet čia šie junginiai yra katalizatoriaus paviršiniai junginiai su reagentais. Per eilę etapų, kuriuose dalyvauja šie tarpiniai produktai, reakcija baigiasi galutinių produktų susidarymu ir dėl to katalizatorius nesunaudojamas.

Visos katalizinės nevienalytės reakcijos apima adsorbcijos ir desorbcijos etapus.

Katalizinis paviršiaus poveikis sumažinamas iki dviejų veiksnių: koncentracijos padidėjimo sąsajoje ir adsorbuotų molekulių aktyvavimo.

Heterogeninės katalizės pavyzdžiai:

2H 2 O \u003d 2H 2 O + O 2 (katalizatorius - MnO 2,);

H 2 + 1/2 O 2 \u003d H 2 O (katalizatorius – platina).

Katalizė vaidina labai svarbų vaidmenį biologines sistemas. Dauguma cheminių reakcijų, kurios vyksta Virškinimo sistema, gyvūnų ir žmonių kraujyje bei ląstelėse yra katalizinės reakcijos. Katalizatoriai, šiuo atveju vadinami fermentais, yra paprasti arba sudėtingi baltymai. Taigi, seilėse yra fermento ptialino, kuris katalizuoja krakmolo pavertimą cukrumi. Skrandyje randamas fermentas pepsinas katalizuoja baltymų skilimą. Žmogaus organizme yra apie 30 000 skirtingų fermentų: kiekvienas iš jų yra veiksmingas atitinkamos reakcijos katalizatorius.

Greitis cheminė reakcija nustatomas pagal per laiko vienetą sureagavusios medžiagos kiekį tūrio vienete.

Jei, esant pastoviam tūriui ir temperatūrai, vieno iš reagentų koncentracija sumažėja nuo nuo 1 prieš nuo 2 tam tikrą laiką nuo t 1 prieš t 2 , tada cheminės reakcijos greitis yra:

v= -- (c 2 - c 1 ) / (t 2 - t 1 )=∆ c/∆ t,

„-“ ženklas dešinėje lygties pusėje reiškia: vykstant reakcijai (t 2 - t 1 ) > 0 reagentų koncentracija mažėja (nuo 2 iki 1< 0) , o kadangi reakcijos greitis negali būti neigiamas, prieš lygtį rašomas ženklas „-“.

Koncentracija išreiškiama mol / l, o greitis - mol / (l s).

Cheminės reakcijos greitis priklauso nuo:

1. Nuo reaguojančių medžiagų pobūdžio;
2. Nuo sąlygų, kuriomis jis vyksta (koncentracija, temperatūra, katalizatoriaus buvimas).

Cheminių reagentų pobūdis turi didelę įtaką reakcijos greičiui. (Pavyzdžiui, vandenilis su fluoru reaguoja jau kambario temperatūroje ir labai stipriai, o sąveikaujant su jodu reakcija turi būti vykdoma gerokai kaitinant).

Kiekybinį ryšį tarp reakcijos greičio ir reagentų molinės koncentracijos apibūdina pagrindinis dėsnis cheminė kinetika - veikiančių masių dėsnis.

Veikiančių masių dėsnis: cheminės reakcijos greitis pastovioje temperatūroje yra proporcingas reaguojančių medžiagų koncentracijų sandaugai.

aA + bB +… → cc + dd +….

Pagal įstatymą cheminės reakcijos greitis gali būti pavaizduotas tokia forma:

v= k[A] vA [B] vB ,

kur k - nuo koncentracijos nepriklausomas koeficientas vadinamas reakcijos greičio konstanta,

prieš A ir prieš B - pastovūs skaičiai – reakcijos greičio eilės pagal reagentus rodikliai BET ir AT.

Suma prieš A + prieš B = v paskambino bendra (bendra) reakcijos tvarka.

Pažymėtina, kad reakcijos greičio eilės rodikliai prieš A ir prieš B o reagentai niekada nėra lygūs stechiometriniams koeficientams a ir b(išimtis gali būti tik vienu atveju – jei reakcija yra elementarus veiksmas).

Sudėtingoms reakcijoms reakcijos eilės indeksai nėra lygūs stechiometriniams koeficientams ir nustatomi tik eksperimentiniu būdu.

Ši priklausomybė galioja dujoms ir skysčiams (homogeninėms sistemoms). Esant nevienalytei reakcijai (dalyvaujant kietoms medžiagoms), reakcijos greitis taip pat priklauso nuo kontaktinio paviršiaus tarp reaguojančių medžiagų dydžio. Bet koks paviršiaus ploto padidėjimas padidina reakcijos greitį.

Katalizatorių įtaka cheminės reakcijos greičiui.

Katalizatorius - medžiaga, kuri keičia cheminės reakcijos greitį, bet išlieka nepakitusi pasibaigus cheminei reakcijai.

Katalizatorių poveikis reakcijos greičiui vadinamas katalizė. Kai reagentai ir katalizatorius yra toje pačioje fizinėje būsenoje, tada Mes kalbame ant homogeninės katalizės. Heterogeninėje katalizėje reagentai ir katalizatorius yra skirtingi agregacijos būsenos(paprastai katalizatorius yra kietas, o reagentai yra skysti arba dujiniai).

Katalizatorių veikimo mechanizmas (supaprastintas).

Vykstant katalizuojamai cheminei reakcijai, susidaro tarpiniai produktai (susidaro ryšys tarp katalizatoriaus ir reagento).

A + B \u003d AB,

Reakcija be katalizatoriaus yra labai lėta ir pridedant katalizatoriaus Į, o reaguoja su viena iš pradinių medžiagų (pavyzdžiui, su BET), sudaro labai trapią ir reaktyvią tarpinę medžiagą AK:

A + K = AK,

Šis tarpinis junginys reaguoja su kita pradine medžiaga AT, formuojant galutinį produktą AB ir katalizatorius išeina pradine forma:

AK + B = AB + K.

Katalizatorius gali dalyvauti reakcijoje be galo daug kartų. Tačiau reikia atsižvelgti į tai, kad reakcijose gali būti junginių, mažinančių katalizatoriaus aktyvumą. Tokios medžiagos vadinamos kataliziniai nuodai, ir pats procesas apsinuodijimas.

homogeninė katalizė.

2 TAIP 2 + O 2 = 2 TAIP 3 (1 ),

(A + B = AB),

Katalizatorius - NE.

O 2 + 2NO \u003d 2NO 2 (2),

(AT + Į = VC),

2NO 2 + 2SO 2 \u003d 2SO 3 + 2NO (3),

(VC + A = AB + K).

heterogeninė katalizė.

Heterogeninėje katalizėje reagentus adsorbuoja katalizatoriaus paviršius (jis yra nevienalytis, čia išsidėstę aktyvieji centrai, kurių įtakoje susilpnėja ryšys tarp reagentų atomų, deformuojasi molekulė, o kartais net suyra ).

2 TAIP 2 + O 2 = 2 TAIP 3,

Katalizatorius V 2 O 5 , Pt.

SO 2 + V 2 O 5 \u003d SO 3 + 2VO 2,

2VO 2 + ½ O 2 \u003d V 2 O 5.

Katalizatorius pasižymi veikimo selektyvumu (tam tikras katalizatorius tam tikrai reakcijai). Optimalių katalizatorių parinkimas yra neatidėliotina daugelio pramonės šakų problema: dujų perdirbimas, angliavandenilių krekingas, naftos pramonė, polimerų, gumos gamyba ir kt.

Gyvojoje gamtoje svarbų vaidmenį atlieka ir katalizatoriai, jie vadinami tik fermentais.

1. Optimalios sąlygos krakmolą skaidančio fermento amilazei veikti: pH 6,8, 37°C. Kaip pasikeis fermento aktyvumas, jei inkubacinės terpės pH bus 5,0? Kaip pasikeis fermento aktyvumas, jei inkubacinės terpės temperatūra yra 30 ° C?Paaiškinkite atsakymą.Kokia priežastis kinta fermentų aktyvumas su pH ir temperatūros poslinkiais? Kokiai fermentų klasei ir poklasiui priklauso amilazė?

Atsakymas: Amilazė yra hidrolazės klasės fermentas, glikozidazės poklasis.

Kai inkubacinės terpės pH = 5,0, amilazės aktyvumas sumažės. Kai inkubacinės terpės temperatūra = 30, amilazės aktyvumas sumažės. Taip atsitiks, nes fermentai rodo didžiausią aktyvumą esant pH ir temperatūrai, griežtai apibrėžtai kiekvienam fermentui (optimumai). Pasikeitus šioms sąlygoms, fermentų aktyvumas sumažėja arba visai nutrūksta. Fermentų aktyvumo pokyčiai, keičiantis temperatūrai, yra susiję su baltymų denatūracija (fermentai yra baltymai). ), ir su pH poslinkiais, su rūgščių ir šarminių grupių jonizacijos poveikiu ir laipsniu. Staigiai pasikeitus nuo optimalaus terpės pH, fermentai patiria konformacinius pokyčius, dėl kurių prarandamas aktyvumas dėl denatūracijos arba molekulės krūvio pasikeitimo.

2. Vartojant daug žalio kiaušinio baltymo, gali išsivystyti biotino (vitamino H) hipovitaminozė – Svifto liga, lydima specifinio dermatito. Hipovitaminozė pagrįsta netirpaus kiaušinių baltymo avidino ir biotino komplekso susidarymu virškinimo trakte. Kodėl virti kiaušiniai nesukelia tokio poveikio? Kuriame kofermente yra vitamino H? Kokiose reakcijose dalyvauja šis kofermentas?

Atsakymas: Virdamas kiaušinio baltymas yra veikiamas aukštoje temperatūroje ir denatūruojamas, todėl negali sudaryti netirpaus komplekso su biotinu.

Vitaminas H yra biocitino kofermento dalis. Biocitinas yra kofermento ligazė, dalyvaujanti 2 substratų sujungimo reakcijose kovalentiniu ryšiu (sintezė).

3. Širdies lipazės Michaelio konstanta yra daug mažesnė nei riebaliniame audinyje. Kokiame audinyje vyraus riebalų hidrolizė poabsorbciniu laikotarpiu (praėjus daugiau nei 4 valandoms po valgio), kai jų koncentracija kraujyje maža? Paaiškinkite atsakymą. Kokiai klasei ir poklasiui priklauso fermentas lipazė?

Atsakymas: Lipazė yra hidrolazė, esterinių jungčių hidrolazė.

Širdies lipazės Michaelio konstanta yra eilės tvarka mažesnė nei riebalinio audinio lipazės, vadinasi, širdies lipazė turi didesnį afinitetą substratui (riebalams), t.y. jis suskaidys riebalus net esant žemai jų koncentracijai kraujyje. Todėl postabsorbciniu laikotarpiu, kai riebalų kiekis kraujyje mažas, vyraus jų hidrolizė širdies raumenyje.

4. Smegenų michaišeksokinazės konstanta yra žymiai mažesnė už šį rodiklį hepatocituose. Kuriame organe šių fermentų katalizuojama reakcija vyraus poabsorbciniu laikotarpiu (praėjus daugiau nei 4 valandoms po valgio), kai gliukozės koncentracija kraujyje maža? Paaiškinkite atsakymą. Kuriai klasei ir poklasiui priklauso heksokinazė? Kuo skiriasi heksokinazės izoformos?

Atsakymas: Heksokinazė - transferazė, fosfotransferazė. Žmogaus organizme yra 4 heksokinazės izoformos, jos sintezuojamos skirtinguose organuose ir turi skirtingas Michaelio konstantas.

Nes Kadangi smegenų heksokinazės Michaelio konstanta yra mažesnė nei Km hepatocitų (t. y. smegenų heksokinazės afinitetas gliukozei yra didesnis nei hepatocitų heksokiazės), tai poabsorbciniu laikotarpiu (kai gliukozės kiekis kraujyje mažas) reakcija katalizuojama. smegenyse vyraus heksokinazė.

5. Grynas metanolis nėra toksiškas organizmui, tačiau jo nurijimas gali sukelti mirtį. Paaiškinkite priežastį. Vienas iš apsinuodijimo metanoliu gydymo būdų yra duoti pacientui etanolio. Paaiškinkite, kodėl šis gydymas yra veiksmingas? Pavadinkite fermentą, kuris katalizuoja šių alkoholių metabolizmą. Kokiai fermentų klasei ir poklasiui jis priklauso? Paaiškinkite fermento substrato specifiškumo sampratą. Koks indikatorius apibūdina substrato ir fermento specifiškumą?

Atsakymas: Vartojant per burną, metanolis (gryna forma yra netoksiškas organizmui) fermento alkoholdehidrogenazės paverčiamas formaldehidu – žmonėms toksišku junginiu.

Vienas iš gydymo būdų yra duoti žmogui atsigerti etanolio. Alkoholius organizme skaidantis ADH turi didesnį afinitetą etanoliui nei metanoliui, todėl etanoliui patekus į kraują ADH pradės jį skaidyti, o metanolis iš organizmo pasišalins grynu pavidalu.

Alkoholio dehidrogenazė – oksidoreduktazė, anaerobinė dehidrogenazė.

Substrato specifiškumas – tai fermento gebėjimas sąveikauti su vienu ar daugiau substratų, turinčių panašią struktūrą ir jungčių tipą.

Substrato ir fermento specifiškumas apibūdinamas Michaelio konstanta.

6. Tiriant skrandžio sultis gelio filtravimo būdu, buvo išskirta neaktyvi pepsino forma, kurios molekulinė masė 42 kDa. Į fermentą įpylus druskos rūgšties, molekulinė masė sumažėjo iki 35 kDa ir fermentas suaktyvėjo. Paaiškinkite savo išvadas. Kokio tipo aktyvumo reguliavimas būdingas šiam fermentui? Kokia biologinė šio fermento neaktyvios formos susidarymo prasmė? Kokiai fermentų klasei ir poklasiui priklauso pepsinas?

Atsakymas: Pepsinas yra hidrolazė, peptidazė.

Į neaktyvią pepsino formą (profermentą) įdėjus HCl, nuo profermento atskaldomas specifinis inhibitorius ir profermentas pereina į aktyvią formą – aktyvųjį pepsiną. Šis reguliavimo būdas yra dalinė proteolizė, dėl to pasikeičia fermento konformacinė struktūra.

7. Lipazė riebaliniame audinyje gali būti dviejų formų su skirtingu aktyvumu: paprasto baltymo ir fosfoproteino pavidalu. Paaiškinkite, kaip vyksta perėjimas iš vienos formos į kitą ir kodėl šį perėjimą lydi fermento aktyvumo pasikeitimas. Kokio tipo reakciją katalizuoja lipazė? Pavadinkite šio fermento poklasį.

Atsakymas: Lipazė yra hidrolazė, esterinių jungčių hidrolazė. Lipazė katalizuoja esterinių jungčių hidrolizę riebalų molekulėse.

Lipazės perėjimas iš neaktyvios formos (paprastas baltymas) į aktyvią formą (fosfoproteinas) vyksta fosforilinant. Prie fermento molekulės prisijungia fosfatinė grupė, pasikeičia baltymo konformacinė struktūra, atsiveria arba susidaro aktyvusis centras, ko pasekoje fermentas suaktyvėja.

8. Kofeinas yra konkurencingas fosfodiesterazės, fermento, skaidančio cAMP, inhibitorius. Kaip kofeino vartojimas paveiks proteinkinazės A aktyvumą? Kokią reakciją katalizuoja baltymų kinazė A? Kokia šios reakcijos reikšmė?

Atsakymas: Kofeino vartojimas padidins proteinkinazės A aktyvumą.

Fosfodiesterazė skaido cAMP, o kofeinas slopina šį procesą. Nesuskaldytas cAMP yra baltymų kinazės A aktyvatorius ir padidina jos aktyvumą.

Baltymų kinazė A aktyvina ir inaktyvuoja fermentus fosforilinant.

9. Aspartatkarbamoiltransferazė (12 protomerų), po 4 min. ekspozicijos 60 °C temperatūroje, praranda jautrumą allosteriniam CTP inhibitoriui, išlaikydama fermentinį aktyvumą. Tokiu atveju vyksta fermento disociacija į atskirus protomerus. Kokie alosterinių fermentų sandaros ir veikimo ypatumai patvirtina pateiktus duomenis?

Atsakymas: Allosteriniai baltymai turi ypatingą struktūrą: jie susideda iš kelių protomerų, kuriuose yra ne tik aktyvusis fermento centras, bet ir reguliuojamasis (allosterinis). todėl veikiant alosteriniam inhibitoriui, sąveikauja tik alosterinis centras, išlaikant aktyvaus centro funkcijas.

10. Nustatyta, kad acetilsalicilo rūgštis (priešuždegiminė medžiaga) slopina ciklooksigenazę – fermentą, dalyvaujantį eikozanoidų, biologiškai aktyvių medžiagų, reguliuojančių uždegiminio atsako vystymąsi, sintezėje. Paaiškinkite fermentų slopinimo mechanizmą veikiant vaistui, jei žinoma, kad dėl slopinimo susidaro salicilo rūgštis, o eikozanoidų susidarymas atsistato tik sintezavus naujas fermentų molekules.

Atsakymas: Acetilsacicilo rūgštis prideda acetilo grupę prie serino liekanos aktyviame fermento centre, taip pakeisdama jo struktūrą ir slopindama jo veikimą. Taigi ši reakcija yra negrįžtama, o fermentų funkcijų atkūrimas įmanomas tik sintezuojant naujas ciklooksigenazės molekules.

11. Myasthenia gravis (raumenų silpnumo) gydymui, kurį lydi nervų ir raumenų reguliavimo pažeidimas dalyvaujant acetilcholinui, naudojamas vaistas prozerinas. Koks yra šio vaisto vartojimo pagrindas? Apibūdinkite konkurencinį fermentų aktyvumo slopinimą.

Atsakymas: Prozerin yra vaistas iš anticholinesterazės agentų grupės. Vaisto veikimo mechanizmas yra jungtis su acetilcholinesterazės molekulės anijoniniais ir esterazės centrais, kurie grįžtamai apsaugo juos nuo acetilcholino, dėl to sustoja jo fermentinė hidrolizė, kaupiasi acetilcholinas ir padidėja cholinerginis perdavimas.

Konkurencinis slopinimas reiškia grįžtamą fermentinės reakcijos greičio sumažėjimą, kurį sukelia inhibitorius, kuris jungiasi su aktyviąja fermento vieta ir neleidžia susidaryti fermento ir substrato kompleksui. Šio tipo slopinimas pastebimas, kai inhibitorius yra struktūrinis substrato analogas, todėl substratas ir inhibitorių molekulės konkuruoja dėl vietos aktyvioje fermento vietoje. Šiuo atveju arba substratas, arba inhibitorius sąveikauja su fermentu, sudarydami fermento-substrato (ES) arba fermento-inhibitoriaus (EI) kompleksus. Susidarius fermento ir inhibitoriaus (EI) kompleksui, reakcijos produktas nesusidaro.

12. Sukcinilcholinas, acetilcholino analogas, chirurgijoje naudojamas kaip raumenų relaksantas. Kodėl jo nerekomenduojama vartoti pacientams, kurių kepenų funkcija sutrikusi baltymų sintezę? Papasakokite apie anestezinio vaisto ir fermento, kuris katalizuoja šį procesą, inaktyvavimo procesą.

Atsakymas: sukcinilcholino inaktyvacija organizme atliekama hidrolizės būdu, veikiant fermentui pseudocholinesterazei. Šis fermentas gaminamas kepenyse ir, kaip ir visi kiti, yra baltyminio pobūdžio. Todėl sutrikus baltymų sintezės funkcijai kepenyse, sutrinka raumenų relaksanto pasišalinimas iš organizmo.

13. Kai į mitochondrijų suspensiją buvo pridėta malono rūgšties, struktūrinio sukcinato analogo, ląstelių deguonies pasisavinimas smarkiai sumažėjo. Citrato pridėjimas neturėjo įtakos deguonies suvartojimui, o fumarato pridėjimas turėjo stimuliuojantį poveikį. Paaiškinkite eksperimento rezultatus. Koks procesas mitochondrijose apima sukcinatą ir fumaratą? Koks šio proceso vaidmuo?

Atsakymas: Sukcinatas ir fumaratas dalyvauja Krebso cikle. Malono rūgštis yra struktūrinis sukcinato analogas, sukcinato dehidrogenazės inhibitorius. Įdėjus malono rūgšties, nevyksta sukcinato dehidrinimo reakcija, nesusidaro reakcijos produktas (fumaratas), todėl pažeidžiamas Krebso ciklas, nesusidaro redukuojantys ekvivalentai, nevyksta audinių kvėpavimo procesas - vyksta ląstelės. nesugeria deguonies. citratas naudojamas reakcijoje prieš sukcinato dehidrogenavimą.. Pridėjus fumarato Krebso ciklas buvo atkurtas ir ląstelės toliau pasisavino deguonį. CK yra galutinis metabolizmo kelias, CPE ir ATP sintezės (energijos gamybos) redukcinių ekvivalentų šaltinis.

14. Sergant piktybiniais navikais, vyrauja anaerobinis angliavandenių apykaitos tipas ir kaupiasi pieno rūgštis. Yra žinoma, kad piruvato ir laktato tarpusavio konversijos, kurias katalizuoja laktatdehidrogenazė (LDH), miokarde vyksta greitai. Todėl naviko ląstelių ir kardiomiocitų LDH izofermentų sudėtis bus panaši. Kokie laktatdehidrogenazės izofermentai vyrauja naviko ląstelėse? Kaip tai galima panaudoti diagnostikoje? Apibūdinkite LDH padėtį fermentų klasifikatoriuje .

Atsakymas: Auglio ląstelėse vyraus tos pačios LDH izoformos kaip ir kardiomiocituose – LDH1 ir 2, taip pat LDH3. LDH izofermentinės sudėties analizė naudojama esant įvairioms patologijoms (širdies, kepenų, raumenų, navikų), nes. skirtinguose organuose yra skirtingų LDH izoformų. LDH – oksidoreduktazė.

15. Vietinės ekspozicijos tripsino naudojimas pagrįstas gebėjimu suardyti nekrozinius audinius ir fibrininius darinius, plonas klampias sekretas, eksudatus, kraujo krešulius. Sveikų audinių atžvilgiu fermentas yra neaktyvus ir saugus. Paaiškink kodėl. Kokiai fermentų klasei ir poklasiui priklauso tripsinas? Kodėl šis fermentas naudojamas pūlingoms-nekrozinėms žaizdoms gydyti ir gydyti?

Atsakymas: Tripsinas priklauso hidrolazių klasei, peptidazių poklasiui. Šis fermentas katalizuoja peptidinių jungčių hidrolizę, tk. nekroziniai audiniai turi baltyminę struktūrą, tai tripsinas prisidės prie jų skilimo, bet sveikiems audiniams tai neturi įtakos, nes imobilizuota šio fermento forma naudojama medicinos reikmėms.

16. Yra žinoma, kad dėl mikrosominės hidroksilinimo sistemos (MSH) veikimo kai kurie potencialiai toksiški ksenobiotikai tampa hidrofiliniais. Paaiškinkite, kodėl dėl hidroksilinimo sumažėja lipofilinių ksenobiotikų toksiškumas. Kokiai klasei priklauso MSH fermentai? Koks yra MSG elektronų transportavimo sistemos veikimo principas?

Atsakymas: Lygiojo endoplazminio tinklo mikrosominė sistema išskiria monooksigenazės fermentus. Iš jų 1 oksidazė su mišriomis funkcijomis ir 2 fermentai, užtikrinantys konjugacijos procesus, daugiausia dalyvauja ksenobiotinio metabolizmo mechanizmuose.

Oksidazės katalizuoja ksenobiotikų C-hidroksilinimo reakcijas. Dėl to ksenobiotikai įgyja reaktyvias grupes OH, COOH, kurios suteikia galimybę patekti į konjugacijos reakcijas, kai susidaro mažai toksiški junginiai, kurie lengvai išsiskiria iš organizmo su šlapimu, tulžimi ir išmatomis.

2. Oksidoreduktazės klasė

3.A. Surišimas aktyviame citochromo P450 centre ir medžiagos RH (ksenobiotinis), suaktyvina geležies redukciją heme – prisijungia pirmasis elektronas.

B. Geležies valentingumo pokytis padidina komplekso afinitetą deguonies molekulei

C. O2 molekulės atsiradimas citoromos P450 krešėjimo centre pagreitina antrojo elektrono atsiradimą ir komplekso susidarymą: P450-Fe(II+)+O2-RH

E. Modifikuota medžiaga R-OH yra atskirta nuo fermento ir pašalinama iš organizmo.

17. Paaiškinkite, kodėl nustatant laktatdehidrogenazės aktyvumą, medžiaga tyrimui yra kraujo serumas be hemolizės požymių, o nustatant kasos lipazės aktyvumą galima naudoti hemolizinį serumą? Įvardykite šių fermentų vietą klasifikatoriuje

Atsakymas: eritrocitų hemolizė kraujo mėginyje (dėl didelio LDH kiekio kraujo ląstelėse), todėl hemolizinis serumas netinka LDH aktyvumui nustatyti, nes LDH gali išeiti iš sunaikintų eritrocitų ir iškreipti analizės rezultatas. Sergant kasos patologija stebimas lipazės aktyvumo padidėjimas, kuris yra susijęs su jos ląstelių pažeidimu ir fermento išsiskyrimu į kraują, todėl jo aktyvumas nepriklauso nuo to, ar naudojamas kraujas su hemolizės požymiais, ar ne.

LDH – oksidoreduktazė (poklasis – oksidazė)

Kasos lipazė: hidrolazės klasė

18. DNazė yra lizosomų fermentas, kuris slopina DNR turinčių virusų dauginimąsi. Nustatyta, kad virusai į ląsteles patenka pinocitozės būdu ir tokiu būdu išskiriami pinocitinėse pūslelėse, kurios susilieja su lizosomomis. Kodėl DNazė, net ir labai dideliais kiekiais, nepažeidžia ląstelės DNR molekulių? Kokiai fermentų klasei priklauso DNazė?

Atsakymas: DNazė nepažeidžia pačių ląstelių DNR, nes šis fermentas yra užfiksuotas ląstelių membranose ir išskiriamas iš branduolinių struktūrų endosomose ląstelėse. .

Klasė: hidrolazės

19. Paaiškinkite, kodėl, padidėjus hepatocitų membranų pralaidumui kraujo plazmoje, alanino aminotransferazės (ALT) aktyvumas didėja, nepaisant to, kad bendras aspartato aminotransferazės aktyvumas kepenų ląstelėse yra didesnis nei ALT. Kokio tipo reakcijas šie fermentai katalizuoja ir kaip jie naudojami ligų diagnostikoje?

Atsakymas: Sergant ūminiu hepatitu, vyksta hepatocitų citolizė ir sumažėja baltymų sintezės kepenų funkcija. ALT yra tarpląstelinis fermentas ir yra atitinkamai hepatocituose, kuris bus išleistas į kraują citolizės metu.

Sprendimo tipas: funkcinių grupių perkėlimas iš vieno substrato į kitą

Ananino aminotransferazė (ALT arba AlAT) ir aspartataminotransferazė (AST arba AsAT) yra sujungtos į vieną fermentų grupę – aminotransferazes.

Fermentai turi selektyvią audinių specializaciją, todėl ALT kraujo tyrimas rodo kepenų būklę, AST kraujo tyrimas yra širdies raumens – miokardo – būklės rodiklis. Padidėjęs šių fermentų kiekis kraujo plazmoje rodo kepenų ar miokardo audinių pažeidimą. Šių organų ląstelių mirtis ir sunaikinimas lydi fermentų išsiskyrimą į kraują.

Diagnostikoje taip pat dažnai naudojamas Ritis koeficientas - AsAT / AlAT santykis, nustatytas atliekant vieną kraujo tyrimą. Normali šio koeficiento vertė yra 1,3. Infekcinis hepatitas sukelia jo sumažėjimą. Miokardo infarkto metu padidėja Ritis indeksas

Remiantis ALT analizės rezultatais, ALT padidėjimas yra tokių rimtų ligų požymis kaip:

virusinis hepatitas

toksiškumas kepenims

kepenų cirozė

lėtinis alkoholizmas

kepenų vėžys

toksinis vaistų (antibiotikų ir kt.) poveikis kepenims.

• širdies nepakankamumas

  miokarditas

  pankreatitas

  miokardinis infarktas

  skeleto raumenų pažeidimas ir nekrozė

  platūs širdies priepuoliai

  širdies nepakankamumas

• AST kraujo tyrimas gali parodyti AST padidėjimą kraujyje, jei organizmas serga tokiomis ligomis kaip:

miokardinis infarktas

virusinis, toksinis, alkoholinis hepatitas

krūtinės angina

ūminis pankreatitas

kepenų vėžys

ūminė reumatinė širdies liga

širdies nepakankamumas

• 20. Yra žinoma, kad karbamidas, kurio koncentracija yra 2 mmol / l, sumažina laktatdehidrogenazės (LDH) I ir II aktyvumą 20%, o LDH IV ir V visiškai praranda savo aktyvumą. Kaip šiuo faktu galima diagnozuoti miokardo infarktą ir hepatitą (ligas, kurias lydi citolizė ir nekrozė) laboratorijoje, kuri gali nustatyti tik bendrą fermento aktyvumą? Kokio tipo reakciją katalizuoja LDH? Koks vitaminas reikalingas fermento „darbui“?

• Atsakymas: jei šiek tiek sumažėjo LDH .. tada sumažėjo 1 ir 2 aktyvumas. todėl širdis .... jei LDH aktyvumas labai sumažėjo .. tai kepenys

  Glikolizės reakcijose

  Fermento „darbui“ reikalingas vitaminas B6.

• 21. Maisto baltymus virškina (hidrolizuoja) skrandžio sulčių fermentas pepsinas. Pavadinkite fermentų, kuriems priklauso pepsinas, klasę ir poklasį. Įvardykite optimalų pepsino pH. Kodėl pacientams, sergantiems hipoacidiniu gastritu, sutrinka baltymų virškinimas skrandyje? Kokie baltymai virškinimo trakte bus virškinami greičiau denatūruoti ar vietiniai. Kodėl? Yra žinoma, kad pepsinas sintetinamas skrandžio ląstelėse neaktyvioje formoje ir tampa aktyvus tik organo ertmėje. Apibūdinkite šio fermento aktyvumo reguliavimo mechanizmą.

  Atsakymas:

  Pepsinas priklauso hidrolazių klasei, peptidazių poklasiui. Optimalus pepsino pH yra 1,5-2. Pacientams sutrinka baltymų virškinimas skrandyje dėl mažas rūgštingumas skrandžio sultys (tai hipoacidinis gastritas). Denatūruotus baltymus greičiau virškina fermentai virškinimo trakto palyginti su vietiniais (net jei rūgštingumas yra sumažintas). Skrandžio liaukos gamina pepsiną neaktyvioje formoje, jis suaktyvėja veikiamas druskos rūgšties. Pepsinas veikia tik rūgštinėje skrandžio terpėje ir tampa neaktyvus, kai patenka į šarminę dvylikapirštės žarnos terpę. MECHANIZMAS: Pepsinogenas paverčiamas pepsinu, kai iš pepsinogeno N-galinės srities išskaidomi keli peptidai, iš kurių vienas atlieka inhibitoriaus vaidmenį. Aktyvinimo procesas vyksta keliais etapais ir jį katalizuoja skrandžio sulčių druskos rūgštis ir pats pepsinas (autokatalizė). Pepsinas užtikrina baltymų skaidymąsi prieš jų hidrolizę ir palengvina ją. Kaip katalizatorius, jis turi proteazės ir peptidazės aktyvumą.

• 22. Studentas iš paciento paėmė kraujo mėginį serumo cholinesterazės (PCE) aktyvumui nustatyti. Analizei jis sudarė inkubacinį mišinį, kuriame buvo fermento substratas, kraujo serumas, buferis pH (8,4) palaikyti ir fenolio raudonasis indikatorius. Pasibaigus inkubaciniam laikui, reakcijos mišinys pasidarė geltonas. Kodėl? Kokią reakciją katalizuoja šis fermentas (pavadinkite substratą ir produktus)? Kokiai fermentų klasei ir poklasiui jis priklauso? Fermento aktyvumas, kurį paskaičiavo studentas, buvo 80 µmol/ml∙h (norma – 160–340 µmol/ml∙h). Kodėl studentas fermento aktyvumą išreiškė koncentracijos vienetais? Kokia gali būti PChE aktyvumo sumažėjimo priežastis? Atsakymas: cholinesterazė – hidrolazių klasė, poklasis – esterinių jungčių hidrolazė. Substratai – cholino esteriai su acto, propiono arba sviesto rūgštimis. Produktai – cholinas ir acto rūgštis. Dėl reakcijos terpės pH pasislenka į rūgštinę pusę, kuri registruojama naudojant indikatorių (fenolio raudona), todėl pagelsta. Aktyvumo sumažėjimas siejamas su alosteriniu slopinimu, t.y. išsilavinimas

daug produktų, kurie iš tikrųjų pakeitė aplinką. O dėl matavimo vienetų... Per juos lengviau sekti fermento veiklą

23. Žmogus priklauso homoioterminiams gyviems organizmams. Medicinoje kai kuriais atvejais gydymui naudojamos ekstremalios temperatūros. Ypač hipoterminės sąlygos naudojamos ilgalaikėse operacijose, ypač smegenų ir širdies, hiperterminės sąlygos naudojamos audinių krešėjimui. Paaiškinkite šių požiūrių teisėtumą biochemiko-enzimologo požiūriu. Kokia yra fermentinių reakcijų greičio priklausomybė nuo temperatūros?

Atsakymas: Tarp temperatūros ir reakcijos greičio yra tiesioginis ryšys (kuo aukštesnė temperatūra, tuo didesnis reakcijos greitis ir atvirkščiai). Smegenų ir širdies ląstelės yra labai jautrios hipoksijai, todėl gali prireikti, kad ir trumpų, bet stabdyti vienos ar kitos organo dalies aprūpinimą krauju, atitinkamų organų operacijoms. Siekiant užkirsti kelią ląstelių žūčiai nuo hipoksijos, sukuriamos hipoterminės sąlygos, siekiant sulėtinti medžiagų apykaitos procesus, t. fermentiniai procesai (tai leidžia sumažinti deguonies suvartojimą ląstelėse ir sumažinti toksinų susidarymą).

Operacijų metu tam tikru mastu pažeidžiamas audinio vientisumas, todėl krešėjimo greitis yra labai svarbus. Audinių krešėjimas yra fermentinis procesas, todėl jo greitis yra tiesiogiai proporcingas temperatūrai, kitam susidaro hiperterminės sąlygos.

(Tikras rašinys)

24. Tiriant dipeptidų virsmo reakcijos greitį veikiant plonosios žarnos peptidazei gauti šie rezultatai: didžiausias fermento aktyvumas 40 µmol/min ∙ mg, Km 0,01 mmol/l. Kokioje substrato koncentracijoje reakcijos greitis bus 10 µmol/min ∙ mg? Pateikite didžiausio reakcijos greičio apibrėžimą, Michaelio konstantą ir nurodykite ryšį tarp Km reikšmės ir fermento afiniteto substratui. Ar pasikeis didžiausias reakcijos greitis, jei į reakcijos mišinį bus įdėtas konkurencinis fermento inhibitorius?

• Atsakymas:

  Michaelio konstanta (substrato koncentracija, kuriai esant reakcijos greitis yra 1/2 didžiausio).

  Apibūdina fermento giminingumą substratui (kuo mažesnė reikšmė, tuo didesnis afinitetas). Yra pastovi vertė

  Maksimalus reakcijos greitis: didelė substrato koncentracija ir maža KS reikšmės reakcijos greitis.

• Vm = 40 µmol/min ∙ mg Km = 10 mk mol/l U= 10 µmol/min ∙ mg S-?

• Ne, kodėl?)

  25. Studentė tyrė skirtingų ATP ir ADP koncentracijų įtaką izocitrato dehidrogenazės reakcijos greičiui, stebėjo optimalų inkubacinės terpės pH ir temperatūrą. Kaip manote, kokių rezultatų studentas galėtų pasiekti? Paaiškinkite šių nukleotidų įtakos fermento aktyvumui mechanizmą. Kokią išvadą galima padaryti apie fermento struktūrines ypatybes? Apibūdinkite fermento vietą klasifikatoriuje

  Atsakymas: Izocitrato-dehidrogenazės reakciją alosteriškai suaktyvina ADP, padidėjus ATP koncentracijai, greitis mažėja.Fermentą alosteriškai aktyvuoja ADP ir Ca ++, nes kiekviename turi alosterines ADP ir Ca ++ surišimo vietas. subvienetas.

• Izocitrato dehidrogenazė, oligomerinis fermentas, susideda iš 8 subvienetų. Izocitrato prijungimas prie pirmojo subvieneto sukelia bendradarbiaujantį kitų konformacijos pasikeitimą, padidindamas substrato prisijungimo greitį. Fermentą allosteriškai aktyvuoja ADP ir Ca2+, kurie prisijungia prie fermento skirtingose ​​alosterinėse vietose. Esant ADP, visų subvienetų konformacija pasikeičia taip, kad izocitrato surišimas vyksta daug greičiau. Taigi, esant mitochondrijų matricoje esančiai izocitrato koncentracijai, nedideli ADP koncentracijos pokyčiai gali sukelti reikšmingą reakcijos greičio pokytį. Padidėjus izocitrato dehidrogenazės aktyvumui, sumažėja citrato koncentracija, o tai savo ruožtu sumažina citrato sintazės slopinimą reakcijos produktu. Didėjant NADH koncentracijai, fermento aktyvumas mažėja.

  26. Hialuronidazė plačiai naudojama medicinoje kartu su vaistais vietinei anestezijai. Fermento hialurono rūgšties substratas yra tarpląstelinės matricos komponentas. Kokio tipo reakciją katalizuoja šis fermentas? Koks yra fermento naudojimo anestetikuose tikslas?

  Atsakymas: Hialuronidazė yra fermentas (tiksliau, fermentų grupė), galintis suskaidyti hialurono rūgštį į oligomerus (mažos molekulinės masės fragmentus) (1 pav.). Žmogaus organizme – tiek ląstelių citoplazmoje, tiek tarpląstelinėje matricoje – buvo nustatyti keli hialuronidazės tipai. Koordinuotas šių fermentų darbas padeda palaikyti optimalią HA pusiausvyrą jungiamajame audinyje. Hialuronidazės sintetinamos ne tik žmogaus organizme – tai tikrai universalus fermentas. Dauguma funkcijų, kurias atlieka hialuronidazės, yra susijusios su jų gebėjimu padidinti audinių pralaidumą mažinant ekstraląstelinės matricos klampumą. Hialuronidazė yra kai kurių gyvūnų nuodingos sekrecijos komponentas, nes sumažinus tarpląstelinės audinių matricos klampumą ir padidinus kapiliarų pralaidumą, jį palengvina toksino plitimas iš įkandimo vietos. Toks pat gamtoje „apžiūrėtas“ efektas aktyviai naudojamas medicinoje, kai hialuronidazė į audinius suleidžiama kartu su vaistais, pavyzdžiui, vietiniais anestetikais, palengvinančiais jų pasiskirstymą audiniuose infiltracinės anestezijos metu.

  I tipas. Sėklidžių tipo hialuronidazės (hialuronato-endo-β-N-acetilheksosaminidazė, EC 3.2.1.35) Ia tipas. Tinkama sėklidžių hialuronidazė. Yra sėklidėse ir žinduolių spermoje, žuvų piene. Ib tipas. Lizosominė hialuronidazė. Esama įvairių audinių (kepenų, sinovinio audinio ir kt.) ląstelių lizosomose, taip pat kai kuriuose fiziologiniuose skysčiuose (kraujo serume, sinoviniame skystyje ir kt.) Ic tipo. Submandibulinė hialuronidazė. Yra žinduolių seilėse ir seilių liaukose, bičių ir gyvačių nuoduose.

  27. Studentas paėmė kraujo mėginius rūgštinės ir šarminės fosfatazės aktyvumui nustatyti. Analizei jis sudarė 2 inkubacinius mišinius, kuriuose buvo fermentų substratai, kraujo serumas ir buferis (pH 5). Išanalizuokite kiekvieno fermento inkubacinio mišinio sudėties teisingumą. Kaip manote, kokią klaidą padarė mokinys? Kurio fermento veiklos rezultatai bus neteisingi? Kaip pH veikia fermentų aktyvumą? Kokio tipo reakciją katalizuoja pasirinkti fermentai?

  Atsakymas: Optimalus rūgštinės fosfatazės pH yra rūgščioje aplinkoje (pH 5,0-5,5), o šarminės fosfatazės pH yra 8,6-10,1. Šiame rūgštiniame mišinyje šarminės fosfatazės aktyvumas sumažės. Terpės pH pokyčių poveikis fermento molekulei turi įtakos rūgščių ir bazinių grupių jonizacijos būklei ir laipsniui. Staigiai pasikeitus nuo optimalaus terpės pH, fermentai gali patirti konformacinius pokyčius, dėl kurių gali sumažėti jų aktyvumas dėl denatūracijos arba pasikeitus fermento molekulės krūviui. Reakcijos tipas – hidrolizė esteriai fosforo rūgštis. Šarminės fosfatazės yra daug kepenyse, CF – prostatos liaukoje.

  28. Studentas paėmė kraujo mėginius rūgštinės ir šarminės fosfatazės aktyvumui nustatyti. Analizei jis sudarė 2 inkubacinius mišinius, kuriuose buvo fermentų substratai, kraujo serumas ir buferis (pH 9). Išanalizuokite kiekvieno fermento inkubacinio mišinio sudėties teisingumą. Kaip manote, kokią klaidą padarė mokinys? Kurio fermento veiklos rezultatai bus neteisingi? Kaip pH veikia fermentų aktyvumą? Kokio tipo reakciją katalizuoja pasirinkti fermentai?

• Atsakymas: Šarminė fosfatazė – hidrolazių grupei priklausantis fermentas, katalizuojantis fosforo rūgšties skilimo iš jos organinių junginių reakciją, veikia esant šarminiam pH = 9, nuo 4 iki 6. Studentas padarė tokią klaidą: paėmė pH terpę kurioje būtų aktyvi tik šarminė fosfatazė. Rūgštinės fosfatazės aktyvumo rezultatai bus neteisingi

• 29. Preparatai festalas, mezimas, pankreatinas ir kt. plačiai naudojami fermentų pakaitinėje terapijoje sergant virškinimo trakto ligomis, kartu su virškinimo sulčių aktyvumo sumažėjimu. Kokių fermentų yra šiuose preparatuose? Kokiai fermentų klasei ir poklasiui jie priklauso?

• Atsakymas: Šie preparatai yra fermentiniai preparatai. Jie kompensuoja kasos egzokrininės funkcijos nepakankamumą ir padeda pagerinti virškinimą. Jie yra preparatų (pankreatino) dalis – fermentai amilazė, lipazė ir proteazė palengvina angliavandenių, riebalų ir baltymų virškinimą, o tai prisideda prie pilnesnio jų pasisavinimo viršutinėje žarnyno dalyje. Fermentai priklauso hidrolazių klasei. Poklasiai: -amilazė - glikozidazės -lipazės - esterazės Proteazės - peptidazės. Kasos preparatai skatina pačių kasos fermentų išsiskyrimą esant jų trūkumui.

• 30. Trūkstant vitamino B6, kuris dalyvauja hemo sintezėje, išsivysto anemija. Diagnostikos tikslais šiuo atveju nustatomas kraujo serumo aminotransferazės aktyvumas. Kodėl? Kaip gali pasikeisti šių pacientų tyrimo rezultatai? Kokią reakciją katalizuoja aminotransferazės? Kodėl tarpląstelinių fermentų aktyvumas paprastai nustatomas kraujo plazmoje?

  Atsakymas: Trūkstant vitamino B6 serume / plazmoje, bus nustatytas alanino aminotransferazės aktyvumas. Vit.B6 dalyvauja hemo sintezėje. Kadangi hemas yra hemoglobino (nebaltyminio) protezinė grupė, o hemoglobinas yra baltymas, aminotransferazės dalyvauja jo amino grupių pernešime, o sumažėjus vitamino B6 kiekiui, sumažės ir hemoglobino kiekis. ir išsivystys anemija. Su vit. Sumažės B6 serumo/plazmos ALT aktyvumas. Šis fermentas katalizuoja funkcinių grupių (šiuo atveju peptidų) perdavimą. Kraujo plazmoje paprastai nustatomas tarpląstelinių fermentų aktyvumas, siekiant nustatyti, ar fermento yra normaliai, ar jo kiekis yra padidėjęs, nes tarpląsteliniai fermentai atlieka savo funkciją ląstelių viduje ir jų kiekis plazmoje yra mažas, tačiau esant patologiniams pakitimams dideja.

  31. Laboratorijoje galima nustatyti įvairių izoformų kreatinkinazės, laktatdehidrogenazės, taip pat pseudocholinesterazės, alanino (aspartato) aminotransferazės, rūgštinės fosfatazės, šarminės fosfatazės, gama-glutamiltranspeptidazės aktyvumą. Kurių iš šių fermentų ir jų izoformų aktyvumo nustatymas gali būti naudojamas diagnozuoti miokardo ligas? Paaiškinkite atsakymą. Kokio tipo reakciją katalizuoja pasirinkti fermentai? Kodėl norint išspręsti patologinio proceso lokalizacijos problemą, būtina nustatyti atskirų izoformų aktyvumą, o ne bendrą fermento aktyvumą?

  Atsakymas: LDH 1 ir 2 vyrauja širdyje ir žieviniuose inkstuose. Kartu padidėjęs CPK (MB) gali rodyti miokardo patologiją. Tikėtina, kad ALT ir AST padidės, nes. į kraują jie patenka ir pažeidžiant miokardą. AST vyrauja širdyje. De Ritis koeficientas padidės (>2 0,91-1,75). CPK katalizuoja fosfatų grupių perkėlimą, LDH – laktato skaidymą, AST ir ALT – atitinkamai aspartato ir alanino amino grupių perkėlimą (a-amino rūgščių pavertimą keto rūgštimis). Nes už skirtingas įvairių organų patologijas atsakingos skirtingos izoformos (pvz.: LDH-1 – širdies patologijos požymis, o LDH-5 – kepenų patologijos požymis... ..).

  32. Laboratorijoje yra galimybė nustatyti įvairių izoformų kreatinkinazės, laktatdehidrogenazės, pseudocholinesterazės, alanino (aspartato) aminotransferazės, rūgštinės fosfatazės, šarminės fosfatazės, gama-glutamiltranspeptidazės aktyvumą. Paskirkite biocheminį (fermentologinį) tyrimą pacientui, kuriam įtariama kepenų liga, kurią lydi citolizė. Kokiai klasei priklauso diagnostikai pasirinkti fermentai?

  Atsakymas: AST koncentracijos padidėjimas serume, LDH-1 ir CPK-MB rodo patologinį procesą miokarde. ALT gali šiek tiek keistis, tk. AST vyrauja širdyje. CPK katalizuoja fosfatų grupių perkėlimą, LDH katalizuoja hidrolizinį laktato skilimą, AST ir ALT katalizuoja atitinkamai aspartato ir alanino amino grupių perkėlimą.LDH-5 yra lokalizuotas skeleto raumenyse ir kepenyse. ALT yra kepenyse. Arginazė, histidazė – taip pat kepenyse. Šių fermentų koncentracijos serume padidėjimas rodo kepenų patologiją. PChE aktyvumas sumažės – nes. baltymų sekrecijos sumažėjimas kepenų f-I. Sergant kepenų ligomis, kurias lydi nekrozė, AST lygis dažnai padidėja 20-50 kartų. LDH katalizuoja hidrolizinį laktato skilimą, arginazė hidrolizuoja argininą į ornitiną ir karbamidą ir histidino hidrolizę histidazėje. PCE – skaldo acetilcholiną, ALT – perneša alanino amino grupę.

  33. Paciento kraujyje padidėja aspartataminotransferazės ir laktatdehidrogenazės I aktyvumas. Ar šiuo atveju turėtume tikėtis alanino aminotransferazės ir pseudocholinesterazės aktyvumo pokyčių? Paaiškinkite atsakymą. Kokias reakcijas katalizuoja šie fermentai?

  Atsakymas:

  Kadangi AST ir LDH 1 yra padidėję, tai rodo širdies raumens patologiją (pvz., miokardo infarktą). Laboratorinė miokardo infarkto diagnozė pagrįsta biocheminiais kraujo tyrimais. Aspartataminotransferazės AST, laktatdehidrogenazės LDH ir jo izofermentų, CPK kreatinfosfokinazės ir jos MB izofermento aktyvumo analizė turi diagnostinę reikšmę. Miokardo infarktas – širdies raumens dalies nekrozė (mirtis), dėl kurios į kraują išsiskiria fermentai ALT ir AST. Taigi miokardo infarkto metu kraujyje padidėja ir ALT, ir AST kiekis, tačiau AST yra labiau padidėjęs (kepenyse vyrauja ALT, o miokarde – AST. Taigi, sergant miokardo infarktu, AST aktyvumas kraujyje padidėja 8-10 kartų , o tik ALT – 1,5-2 kartus). Miokardo infarkto atveju iki pirmosios ligos dienos pabaigos pastebimas staigus cholinesterazės aktyvumo sumažėjimas, kuris atsiranda dėl šoko, dėl kurio atsiranda sunkus kepenų pažeidimas. Jie katalizuoja transamininimo reakcijas: ALANINE AMinoTRANSFERAZĖ – katalizuoja amino grupės perkėlimą iš alanino į α-ketoglutaro rūgštį (susidarant piruvo rūgščiai ir glutamo rūgščiai). ASPARTAMINOTRANSFERAZĖ – katalizuoja amino grupės perkėlimą iš asparto rūgšties į α-ketoglutaro rūgštį (L-aspartatas + α-ketoglutaratas AST oksaloacetatas + glutamatas) Redokso reakcija: LDH 1 katalizuoja grįžtamąją piruvinės rūgšties redukcijos reakciją, dalyvaujant pieno rūgštimi NAD-H2 hidrolizė: pseudocholinesterazė – katalizuoja acetilcholino ir butirilcholino hidrolizę

• 34. Paciento kraujyje smarkiai padidėja laktatdehidrogenazės I ir II aktyvumas, taip pat kreatinkinazės aktyvumas. Ar yra pagrindo tikėtis aminotransferazių aktyvumo pokyčių? Kaip keisis de Ritis koeficiento reikšmė? Kurios kreatinkinazės izoformos aktyvumas padidės? Paaiškinkite atsakymą. Kokias reakcijas katalizuoja šie fermentai?

• Atsakymas: 1. Taip, aspartataminotransferazės (AST) aktyvumas žymiai padidės, o alanino aminotransferazės (ALT) aktyvumas padidės vidutiniškai.

  2. De Ritis koeficientas padidės, bus didesnis nei 1.

  3. Kreatino kinazė MB, kadangi šis fermentas yra specifinis ir jautrus miokardo pažeidimo indikatorius. (LDH 1 ir 2 aktyvumo padidėjimas rodo širdies patologiją.)

• 35. Paciento serume yra 80 V/l aspartataminotransferazės. Padidėjęs kreatino fosfokinazės (MB) ir laktatdehidrogenazės I aktyvumas. Kaip manote, kur lokalizuotas patologinis procesas? Ar turėtume tikėtis alanino aminotransferazės aktyvumo pokyčių? Kokias reakcijas katalizuoja šie fermentai?

• Atsakymas:

  1. Širdyje.

  2. Taip, sergant širdies patologijomis, vidutiniškai padidėja ALT aktyvumas.

  3. Aspartato aminotransferazė (AST) katalizuoja amino grupės perkėlimą iš asparto rūgšties (aminorūgšties) į alfa-ketoglutaro rūgštį (keto rūgštį).Alanino aminotransferazė (ALT) katalizuoja grįžtamąjį amino grupės (NH2) perkėlimą iš aminorūgšties (alanino) į α-ketoglutaratą, todėl susidaro glutamatas ir piruvo rūgštis.

  Kreatino fosfokinazė (MB) katalizuoja fosfato perkėlimą iš kreatino fosfato į adenozino difosfatą.

  laktato dehidrogenazė katalizuoja laktato pavertimą piruvatu, susidarant NADH +.

• 36. Paciento kraujo serume alanino aminotransferazė yra 75 V/l. Padidėjęs arginazės, histidazės ir laktatdehidrogenazės V aktyvumas. Kaip manote, kur lokalizuotas patologinis procesas? Kaip gali pasikeisti aspartato aminotransferazės ir pseudocholinesterazės aktyvumas? Kuriai klasei priklauso visi šie fermentai?

  Atsakymas.

  Sergant ūminiu hepatitu, įvyksta hepatocitų citolizė ir sumažėjusi kepenų baltymų sintezės funkcija, todėl: tokiu atveju ALT ir laktatdehidrogenazės (V) turėtų būti naudojami kaip kepenų fermentų žymenys, taip pat galima skirti tyrimus. arginazės ir histidazės aktyvumo lygio pokyčiai. Visi šie fermentai yra tarpląsteliniai ir yra atitinkamai hepatocituose, todėl citolizės metu jie pateks į kraują. Šiuo atveju pseudocholinesterazė turėtų būti naudojama kaip sekrecinis fermentas, kurio aktyvumo lygis kraujyje sumažės dėl sumažėjusios baltymų sintezės kepenų funkcijos.

  Klasė: transferazės

  pseudocholinesterazė, sumažės aktyvumo lygis kraujyje, nes sumažės baltymų sintezės kepenų funkcija. AST taip pat sumažėja

  37. Paskirkite biocheminį (fermentologinį) tyrimą pacientui, kuriam įtariate, kad dėl jos uždegimo sumažėjo kasos išskyrimo funkcija. Įvardykite diagnostikai pasirinktų fermentų katalizuojamos reakcijos tipą. Paaiškinkite, kodėl kompleksinėje tokios ligos terapijoje naudojami tripsino inhibitoriai?

  Atsakymas.

  Atliekamas biocheminis kraujo tyrimas dėl pankreatito, siekiant nustatyti gliukozės, cholesterolio, amilazės (dažniau sergant ūminiu pankreatitu), globulinų kiekį. Šių rodiklių padidėjimas ar sumažėjimas kraujyje gali nukreipti gydytojus teisingu keliu ir laiku padėti pacientui. Gliukozė yra pagrindinis angliavandenių apykaitos rodiklis. Jo lygis gali sumažėti sergant kai kuriomis endokrininėmis ligomis. Gliukozės kiekio padidėjimas stebimas sergant pankreatitu gana dažnai. Suaugusiesiems gliukozės kiekio kraujyje norma yra 3,89 - 5,83 (3,5-5,9) mmol / l Cholesterinas – padidėjęs cholesterolio kiekis signalizuoja apie cukrinio diabeto, lėtinių inkstų ligų vystymąsi, skydliaukės veiklos susilpnėjimą. Svarbu žinoti, kad sergant ūminiu pankreatitu ir kepenų ligomis cholesterolio kiekis sumažėja nei įprasta. Bendrojo cholesterolio normos kraujyje - 3,0-6,0 mmol / l Globulinai - α2-globulinų kiekis sergant pankreatitu visada mažėja. Amilazė – sergant ūminiu pankreatitu arba paūmėjus lėtiniam pankreatitui, kasos amilazės kiekis kraujyje padidėja 10 ar daugiau kartų virš normos. Staigus kasos amilazės kiekio padidėjimas gali būti susijęs su kasos uždegimu dėl kasos latako užsikimšimo cista, naviku, akmeniu, sąaugomis. Amilazės norma kraujyje yra 28-100 U / l. Šlapimo tyrimas dėl pankreatito – amilazės nustatymas šlapime taip pat rodo pankreatitą (daugiausia ūminį pankreatitą). Išmatų analizė leidžia įvertinti kasos išskyrimo funkciją. Riebios konsistencijos išmatos, mikroskopinė analizė atskleidžia, kad yra nesuvirškintų skaidulų, padidėjęs neutralių riebalų, riebalų rūgščių kiekis. Kepenų pažeidimo žymenys yra bilirubinas, ALT, GGT ir šarminė fosfatazė!

  Esant kasos uždegimui, liaukos išskiriami fermentai nepatenka į dvylikapirštę žarną, o aktyvuojasi pačioje liaukoje ir pradeda ją ardyti (savaiminis virškinimas). Atitinkamai, siekiant to išvengti, skiriami kasos fermentų inhibitoriai, įskaitant tripsiną.

  38. Pacientui, kuriam įtariamas ūminis hepatitas, kurį lydi hepatocitų citolizė, paskirti biocheminį (fermentologinį) tyrimą. Kaip pasikeis žymenų ir sekrecinių kepenų fermentų lygis? Įvardykite diagnostikai pasirinktų fermentų klasę ir poklasį.

  Atsakymas.

  ALT ir AST Bx testai, de Ritis koeficientas.

  Patikrinkite, ar nepadidėja daugelio serumo fermentų aktyvumas: aldolazės, aspartato aminotransferazės ir ypač alanino aminotransferazės (žymiai daugiau nei 40 vienetų).

  ALT norma kraujyje yra 0,1-0,68 µmol / l.h. Įvairus padidėjęs ALT aktyvumas nustatomas sergant ūminiu hepatitu, kepenų ciroze ir vartojant hepatotoksinius vaistus (nuodus, kai kuriuos antibiotikus).

  AST/ALT aktyvumo santykis vadinamas de Ritis koeficientas. Normalioji de Ritis koeficiento vertė yra 1,3. Kepenų pažeidimo atveju de Ritis koeficiento reikšmė mažėja.

  Staigus ALT aktyvumo padidėjimas 5-10 ar daugiau kartų, padidėja AST aktyvumas.

  Klasė- Pervedimai. Poklasis -

• 39. Vyras bendravo su ligoniu, sergančiu virusiniu hepatitu ( kepenų liga po to citolizė). Paskirkite biocheminį tyrimą, kurio pagalba galima nustatyti kepenų struktūros ir funkcijos pažeidimo požymius infekcijos atveju.

  Atsakymas.

  Alanino aminotransferazės ("kepenų" ALT fermentų) ir aspartataminotransferazės (AST) kiekio kraujyje nustatymas. ALT ir AST yra fermentai, esantys hepatocituose ir išsiskiriantys, kai ląstelės yra pažeistos. Tyrimas, siekiant nustatyti AST ir ALT kiekį kraujyje, leidžia nustatyti kepenų uždegiminių procesų viruso sukelto aktyvumo laipsnį.

  ALT norma kraujyje yra 0,1-0,68 µmol / l.h.

  Norma AST 0,1-0,45 µmol\l.h.

• 40. Pacientui, kuriam įtariamas miokardo infarktas (liga tęsiasi vystantis nekrozei), paskirti biocheminį (enzimologinį) tyrimą. 2 Kokie galimi fermentinio aktyvumo pokyčiai? 3 Pavadinkite diagnozei pasirinktų fermentų klasę ir poklasį.

  Atsakymas:

  1. Nustatomas fermentų aktyvumas, kurių kiekis kraujyje dėl jų išsiskyrimo iš nekrozės židinio žymiai padidėja, padidėja mioglobino kiekis, kurio rodiklis informatyvus pirmosiomis valandomis ir esant netipiniam klinikinis vaizdas, kai praktiškai neįmanoma nustatyti diagnozės remiantis simptomais. Normalus mioglobino kiekis kraujo serume yra:

  Vyrams 22-66 mcg/l,

  Moterims - 21-49 mcg / l

  Mioglobino koncentracijos kraujyje padidėjimas ir jo atsiradimas šlapime (mioglobinurija) pastebimas destruktyvių procesų metu skersaruožiuose raumenyse ir ypač miokarde.

  Diagnostinės reikšmės turi aspartataminotransferazės AST, laktatdehidrogenazės LDH ir jo izofermentų (LDH 1-5), CPK kreatinfosfokinazės ir jos MB izofermento aktyvumo analizė.

  2. Padidėjęs AST, K-DRitas, LDH.

  3.Klasė - transferazės.

  41. Pacientui, kuriam įtariama kepenų liga, susijusi su jos šalinimo funkcijos pažeidimu, paskirti biocheminį (fermentologinį) tyrimą. Kokie galimi fermentinio aktyvumo pokyčiai? Įvardykite diagnostikai pasirinktų fermentų klasę ir poklasį.

• Atsakymas: Būtina patikrinti paciento šarminės fosfatazės lygį. Jei jo lygis yra padidėjęs, pacientas turi kepenų išskyrimo funkcijos patologiją. Jei lygis normalus, patologijos nėra. Šarminė fosfatazė priklauso hidrolazių klasei, glikozidazės poklasiui.

• 42. Pacientas turi geležies trūkumo būklę. Kaip šiuo atveju pasikeis mikrosomų hidroksilinimo (MSH) greitis? Kaip į tai atsižvelgti renkantis vaistų dozes gretutinėms ligoms gydyti? Paaiškinkite mikrosominės hidroksilinimo sistemos veikimo mechanizmą. Kokiai klasei priklauso MSH fermentai?

  Atsakymas: Paprastai hidroksilinantys fermentai yra monooksidantai, įskaitant geležies turintį hemą kaip kofermentą, todėl, kai geležies trūksta, hidroksilinimas yra slopinamas. Būtina sumažinti vaistų, kurie metabolizuojami organizme hidroksilinimo būdu, dozes. Daugeliui vaistų pakanka aktyvaus veikimo ir tuo pačiu metu jis metabolizuojamas hidroksilinimo būdu.

  Reikia gliukozės – NADP. Tam tikrų medžiagų oksidacijos greitį gali riboti konkurencija dėl mikrosominės frakcijos fermentų komplekso. Taigi, tuo pačiu metu vartojant du konkuruojančius vaistus, vieno iš jų pašalinimas gali sulėtėti, o tai lems jo kaupimąsi organizme. Arba vaistas gali sukelti mikrosomų oksidazės pagreitintos sistemos aktyvavimą. kartu išrašytų kitų vaistų pašalinimas.

• 43. Kokius vitaminus ir kodėl reikia skirti pacientui, sergančiam hipoenergetine būsena dėl širdies ir kraujagyslių ligų?

• Atsakymas: Hipoenergetinę būseną gali sukelti hipovitaminozė, nes vitaminų turintys kofermentai dalyvauja bendrų katabolizmo takų ir kvėpavimo grandinės reakcijose. Vitaminas B1 yra tiamino difosfato dalis, vitaminas B2 - komponentas FMN ir FAD. Vitaminas PP nikotinamido pavidalu yra NAD + ir NADP + dalis, pantoteno rūgštis yra kofermento A dalis, biotinas yra CO2 aktyvinimo kofermento funkcija.

  44. Paciento kraujo serume yra sumažėjęs dehidrogenazės fermentų (laktatdehidrogenazės, malatdehidrogenazės, alkoholio dehidrogenazės) aktyvumas. Paaiškinkite galimą šio pakeitimo priežastį. Kaip galima pašalinti priežastį? Kodėl tarpląstelinių fermentų aktyvumas kraujo plazmoje yra normalus? Kokias reakcijas katalizuoja šie fermentai?

• Atsakymas: tik tokį aktyvumo sumažėjimą sukelia: - fermentą išskiriančių ląstelių skaičiaus sumažėjimas - sintezės trūkumas - padidėjęs fermento išsiskyrimas - aktyvumo slopinimas dėl proteinazių veikimo. - genetiniai sutrikimai (kaip pašalinti ?? Visus šiuos fermentus negrįžtamai slopina ir denatūruoja sunkiųjų metalų druskos. Be to, nuo NAD priklausomas dehidrogenazes gali slopinti didelės alkoholio ir kai kurių narkotinių medžiagų dozės, eteris, uretanas. Būtina išsiaiškinti etiologiją ir pradėti gydymą – įsk. detoksikacija.) Įprastai tarpląstelinių fermentų aktyvumas kraujo plazmoje nustatomas dėl fiziologinės hemolizės dėl natūralaus eritrocitų senėjimo, kai į kraujo plazmą patenka citoplazmos turinys (įskaitant tarpląstelinius fermentus), padidėjęs membranos pralaidumas vaikystėje, atliekant didelį fizinį krūvį . Dehidrogenazės katalizuoja substrato dehidrogenaciją (oksidaciją), naudojant NAD+, NADP+, FAD, FMN kaip vandenilio akceptorių.

  45. Dėl tiamino trūkumo gali atsirasti hipoenergetinė būsena. Paaiškink kodėl. Yra žinoma, kad tokiu atveju padidėja keto rūgščių lygis audiniuose. Kokios keto rūgštys kaupiasi? Kokius pH pokyčius tai gali sukelti? Ar padaugėjus angliavandenių dietoje pagerės pacientų būklė?

• Atsakymas: Vitaminas B1 (tiaminas) vaidina svarbų vaidmenį organizmo energijos tiekimo procesuose. Tai piruvato karboksilazės (pirmo piruvato dehidrogenazės komplekso fermento), alfa-ketoglutarato dehidrogenazės komplekso fermento transketolazės (pentozės fosfato kelio neoksidacinės stadijos fermento) kofaktorius. Dėl šių fermentų veiklos sutrikimo atsiranda hipoenergetinė būsena. Jame kaupiasi nepilnai oksiduoti piruvato apykaitos produktai, kurie toksiškai veikia centrinę nervų sistemą ir sukelia metabolinės acidozės vystymąsi. Dėl energijos trūkumo išsivystymo mažėja jonų gradiento siurblių, įskaitant nervinio ir raumeninio audinio ląsteles, efektyvumas. Sutrinka riebalų rūgščių sintezė ir angliavandenių virtimas riebalais. Padidėjęs baltymų katabolizmas lemia raumenų atrofijos vystymąsi, vaikams – fizinio vystymosi vėlavimą. Dėl sunkumų formuojant acetil-CoA iš piruvo rūgšties, nukenčia cholino acetilinimo procesas.

• 46. ​​Pasinaudodami energijos apykaitos biochemijos žiniomis, pabandykite paaiškinti, kodėl, norint žiemą nesušalti lauke, reikia kuo daugiau judėti?

• Atsakymas: Judėjimą sukelia raumenų audinio susitraukimas. Šiam susitraukimui reikalinga energija, kuri išsiskiria audinių kvėpavimo ir gliukozės virsmo metu. Bet kadangi ne visa energija atitenka ląstelės poreikiams tenkinti, dalis jos išsisklaido ir „šildo“ aplinkinius audinius. Dėl šios priežasties kūno temperatūra pakyla intensyviai dirbant raumenims.

• 47. Kodėl lipoinė rūgštis būtinai įtraukta į širdies nepakankamumui gydyti skirtų vaistų kompleksą?

Atsakymas: Vaistų gydomasis poveikis (-lipoinė rūgštis siejama su gliukoneogenezės slopinimu, ketoplazijos sumažėjimu ir svarbių angliavandenių apykaitos fermentų mitochondrijose (piruvato dehidrogenazės, (oksoglutarato dehidrogenazės ir šakotosios grandinės aminorūgščių dehidrogenazės) aktyvavimu). Šios grupės preparatai , viena vertus, gerina energijos apykaitą, normalizuoja transportavimą, didelės molekulinės masės alkoholių skaidymą, kita vertus, mažina oksidacinį stresą, surišant laisvuosius radikalus, slopindamas jų susidarymą (pavyzdžiui, dėl nefermentinės glikolizės). reakcijos) ir inaktyvuojantys oksidantai, dėl kurių atsistato ląstelių membranos. padidina gliukozės panaudojimą ir sumažina atsparumą insulinui, kas buvo patvirtinta kontroliuojamais klinikiniais tyrimais su pacientais, sergančiais 2 tipo cukriniu diabetu. Šio mechanizmo indėlis į darinių terapinis veiksmingumas („-lipoinė rūgštis“ lieka neaišku m

• 48. Paaiškinkite, kodėl ATP gamyba miokarde greitai sumažėja, kai trūksta nikotino rūgšties? Koks fermentas dalyvauja ATP sintezėje? Kodėl ATP sintezė mitochondrijose vadinama oksidaciniu fosforilinimu? Įvardykite mitochondrijų kvėpavimo grandinės fermentų kompleksus, kurių darbas susijęs su ATP sinteze oksidacinio fosforilinimo būdu.

  Atsakymas: Nikotino rūgštis organizme yra NAD ir NADP dalis. Jie yra pagrindinis elektronų šaltinis kvėpavimo grandinėje, kuri tiekia energiją oksidaciniam fosforilinimui (ATP sintezei). Trūkstant nikotino rūgšties, sumažėja NAD ir NADP kiekis, mažėja ATP gamyba mitochondrijose. ATP sintazė dalyvauja ATP sintezėje. ATP sintezė mitochondrijose vyksta neorganinio fosforo prisijungimo reakcijai į ADP molekulę elektronų pernešimo būdu išilgai CPE, t.y. oksidacinis fosforilinimas. Fermentų kompleksai: NADH2: KoQ-oksidoreduktazė (1), sukcinatas: KoQ-oksidoreduktazė (2), KoQH2: citochromo c-oksidoreduktazė (3), citochromo oksidazė (4).

• 49. Kalio cianidas yra mirtinas nuodas. Jais apsinuodijama itin retai dėl neprieinamumo. Tačiau pasitaiko apsinuodijimo abrikosų kauliukais, kuriuose yra amigdalino, iš kurio organizme išsiskiria vandenilio cianido rūgštis HCN. Šios rūgšties anijonas turi didelį afinitetą Fe 3+, todėl su juo sudaro stiprų kompleksą. Apsinuodijus cianidu, stebimas kvėpavimo slopinimas, odos hiperemija, traukuliai. būdingas bruožas apsinuodijimas yra ryškiai raudona veninio kraujo spalva. Kokia yra aprašytų simptomų priežastis? Apibūdinkite slopinamo fermento struktūros ir veikimo ypatumus. Kodėl šis konkretus fermentas turi didesnį afinitetą cianidui nei kiti hemoproteinai? Paaiškinkite raudoną veninio kraujo spalvą apsinuodijus cianidu.

• ATSAKYMAS: Cianido anijonas yra fermento citochromo c oksidazės inhibitorius kvėpavimo elektronų transportavimo grandinės IV komplekse (ant mitochondrijų vidinės membranos). Jis jungiasi su geležimi, kuri yra fermento dalis, kuri neleidžia elektronams pernešti tarp citochromo c oksidazės ir deguonies. Dėl to sutrinka elektronų pernešimas, dėl to sustoja aerobinė ATP sintezė.

  Citochromo c-oksidazė (citochromo oksidazė), oksidoreduktazės klasės fermentas; katalizuoja paskutinį elektronų perdavimo į deguonį etapą oksidacinio fosforilinimo procese.

  Fermentas susideda iš 13 dalių. Fermentas katalizuoja redukcijos-oksidacijos reakciją – oksiduojasi citochromo c molekulės, redukuojasi deguonis. Šios reakcijos metu sunaudojamas beveik visas deguonis, reikalingas gyviems organizmams kvėpavimo procese. Kataliziniame fermento centre yra hemų ir vario kompleksų. Ir kaip parašyta užduotyje, vandenilio cianido rūgšties anijonas turi didelį afinitetą Fe 3, dėl to jis sudaro stiprų kompleksą su juo.

  Toksinis cianidų poveikis pagrįstas tuo, kad jie jungiasi prie audinių fermentų, atsakingų už ląstelinis kvėpavimas, slopina jų veiklą ir sukelia audinių deguonies badą. Todėl apsinuodijus cianidu veninio kraujo spalva yra raudona, nevyksta dujų mainai, o arterinis kraujas, patekęs per sisteminę kraujotaką, išlieka raudonas.

  Kodėl šis fermentas turi didesnį afinitetą cianidui nei kiti hemoproteinai, nes hemoproteinų sudėtyje yra geležies, o oksiduotos citochromo c oksidazės struktūroje yra geležies, kuri jungiasi su cianidu.

• 50. Kokius vitaminus rekomenduotumėte pacientui, turinčiam energijos apykaitos sutrikimą, kurį sukėlė, pavyzdžiui, hipoksija dėl širdies ir kraujagyslių sistemos ligos Kodėl? Įvardykite fermentus, dalyvaujančius bendrame energijos apykaitos ir audinių kvėpavimo kelyje, kurių veikla priklauso nuo vitaminų. Kokias reakcijas jie katalizuoja?

  ATSAKYMAS:

  Visas ananasas ir gabalėlis suflė šiandien iš tikrųjų yra mano pietūs , citratas, (cis-) akonitatas, izocitratas, (alfa-) ketoglutaratas, sukcinil-CoA, sukcinatas, fumaratas, malatas, oksaloacetatas. fermentai, dalyvaujantys bendrame energijos apykaitos kelyje

  NAD,NADP-vit.PP (nikotino rūgštis) yra oksidoreduktazių kofermentas. katalizuoja redokso reakcijas (dehidrogenavimą) HS-CoA-vit.B5 (pantoteno rūgštis)– kofermento aciltransferazė.acilo grupės perkėlimo reakcija FAD,FMN-vit.B2(riboflavin)-kofermento oksidoreduktazė.dehidrogenavimas.

  Piridoksalio fosfatas-vit.B6 (piridoksinas) Tiamino pirofosfatas-vit.B1 (tiaminas)

  Dalyvauja FAD, HS-CoA, NAD, tiamino pirofosfatasoksidacinis piruvato dekarboksilinimas.

• 51.2,4-dinitrofenolis, kuris yra audinių kvėpavimo ir oksidacinio fosforilinimo atjungiklis, buvo bandomas kovoti su nutukimu. Šiuo metu tokios medžiagos nebenaudojamos kaip vaistai, nes pasitaiko atvejų, kai jų vartojimas baigdavosi mirtimi. Kodėl šių vaistų vartojimas gali baigtis mirtimi?

• ATSAKYMAS: Atjungikliai- lipofilinės medžiagos, gebančios priimti protonus ir pernešti juos per vidinę mitochondrijų membraną, aplenkdamos V kompleksą (jo protonų kanalą).

• Atjungikliai slopina oksidacinį fosforilinimą, padidina membranos pralaidumą H + jonams.Dėl to sumažėja vidutinė mu H = 220mV.Tai yra, ląstelės elektrocheminis potencialas išsilygins, tai reiškia, kad ATP nebus sintetinamas ir energija bus išsklaidytas šilumos pavidalu.

  Oksidacija, kuri nėra lydima ATP sintezės, vadinama laisva oksidacija. Šiuo atveju energija išsiskiria šilumos pavidalu. Tai gali būti stebima veikiant toksinams ir kartu su kūno temperatūros padidėjimu.

  Pažeidus audinių kvėpavimą ir oksiduojantį fosforilinimą, bus sutrikęs ATP susidarymas, energijos badas, dėl kurio atsiras patologiniai reiškiniai (miokardo ir smegenų išemija, infekciniai procesai, sumažėjęs imunitetas, sintezė, fermentų aktyvumas, išsekimas) ir mirtis. .

• 52. Paaiškinkite, kodėl vitamino C vartojimas gydant kritines sąlygas aktyvina ATP susidarymą ir pagerina mikrosominės hidroksilinimo sistemos funkcionavimą.

ATSAKYMAS: Dėl ryškių mikrocirkuliacijos sutrikimų tiek sisteminiu, tiek intracerebriniu lygmeniu kritinės būklės pacientams pasireiškia periferinio šuntavimo ir kapiliarinių ląstelių hipoksijos hipoksijos sindromai. Esant bet kokiai hipoksijai, pirmiausia išsivysto energijos apykaitos slopinimas, pasireiškiantis kreatino fosfato kiekio sumažėjimu, ypač smegenyse ir ATP, tuo pačiu metu padidėjus adenozino di- ir adenozino monofosforo rūgščių kiekiui, taip pat neorganinis fosfatas. Tai sukelia membranų transportavimo, biosintezės procesų ir kitų ląstelių funkcijų sutrikimus, taip pat tarpląstelinę pieno rūgšties acidozę, laisvo kalcio koncentracijos padidėjimą ląstelėse ir lipidų peroksidacijos aktyvavimą. Šią problemą galima išspręsti naudojant antihipoksantus. A. Askorbo rūgštis hidroksilinimo procesuose veikia kaip hidroksilazių kofaktorius. Oksidacijos metu deguonies atomai patenka į oksiduojamų medžiagų molekules. Tokia oksidacija vyksta ant endoplazminio tinklo membranų ir vadinama mikrosomų oksidacija. Dėl

įtraukus oksiduoto substrato deguonį, susidaro hidroksilo grupė -OH. Todėl šis procesas dažnai vadinamas hidroksilinimu. Biologinis šio proceso vaidmuo nėra susijęs su ATP sinteze. Jis skirtas detoksikacijai.

1. Deguonies atomai yra įtraukti į susintetintą medžiagą. 2. Neutralizuojamos įvairios toksinės medžiagos, nes deguonies atomo įtraukimas į nuodų molekulę sumažina šio nuodo toksiškumą, daro jį tirpų vandenyje, palengvina jo išsiskyrimą per inkstus.

B. Vitaminas C dalyvauja aminorūgšties L-karnitino sintezėje iš aminorūgšties lizino, kuri yra būtina riebalų rūgščių transportavimui į mitochondrijas, be kurios ATP gamyba neįmanoma: Riebalų rūgštys negali patekti į mitochondrijas ir būti oksiduojasi, jei iš pradžių nesudaro acilkarnitino darinių. Ir jau fermentas karnitinas acilkarnitino trans-lokazė ant membranos perneša acilkarnitiną į vidų. Mitochondrijose oksiduojasi riebalų rūgštys ir susidaro ATP.

• 53. Pasinaudodami energijos apykaitos biochemijos žiniomis, paaiškinkite, kodėl žmogui, atlikdamas fizinę veiklą, įkaista?

ATSAKYMAS: Energijos formavimas raumenų darbui užtikrinti gali būti atliekamas anaerobiniais anoksiniais ir aerobiniais oksidacijos keliais. Atsižvelgiant į biochemines šiuo atveju vykstančių procesų ypatybes, įprasta išskirti tris apibendrintas energijos sistemas, užtikrinančias fizinį žmogaus darbingumą:

Alaktinis anaerobinis arba fosfageninis, susijęs su ATP resintezės procesais, daugiausia dėl kito didelės energijos fosfato junginio - kreatino fosfato CRF energijos

anaerobinė glikolitinė laktacidinė medžiaga, užtikrinanti ATP ir CrF sintezę dėl anaerobinio glikogeno arba gliukozės skilimo į pieno rūgštį UA reakcijų

aerobinis oksidatorius, susijęs su gebėjimu atlikti darbą dėl energetinių substratų oksidacijos, kurie gali būti naudojami kaip angliavandeniai, riebalai, baltymai, tuo pačiu padidinant deguonies tiekimą ir panaudojimą dirbančiuose raumenyse. Beveik visa energija, išsiskirianti organizme medžiagų apykaitos procese maistinių medžiagų galiausiai virsta šiluma. Pirma, maksimalus maistinių medžiagų energijos pavertimo raumenų darbu efektyvumas, net ir daugiausia geriausiomis sąlygomis, yra tik 20-25%; likusi maistinių medžiagų energija tarpląstelinių cheminių reakcijų metu paverčiama šiluma.

Antra, beveik visa energija, kuri iš tikrųjų skiriama raumenų darbui, tampa kūno šiluma, nes ši energija, išskyrus nedidelę jos dalį, naudojama: 1 įveikti klampų raumenų ir sąnarių judėjimo pasipriešinimą; 2 kraujagyslėmis tekančio kraujo trinties įveikimas; 3 kiti panašūs efektai, kurių pasekoje raumenų susitraukimų energija paverčiama šiluma. Įsijungia termoreguliacijos mechanizmai, prakaituoja ir pan., žmogui karšta.

54. Vaistas ubinonas (kofermentas Q) naudojamas kaip antioksidantas, turintis antihipoksinį poveikį. Vaistas vartojamas širdies ir kraujagyslių sistemos ligoms gydyti, efektyvumui didinti fizinė veikla. Pasinaudodami energijos apykaitos biochemijos žiniomis, paaiškinkite šio vaisto veikimo mechanizmą.

• ATSAKYMAS: Ubichinonai yra riebaluose tirpūs kofermentai, daugiausia randami eukariotinių ląstelių mitochondrijose. Ubichinonas yra elektronų transportavimo grandinės komponentas ir dalyvauja oksidaciniame fosforilinimo procese. Didžiausias ubichinono kiekis organuose, kuriems reikia didžiausio energijos poreikio, pavyzdžiui, širdyje ir kepenyse.

  1 audinių kvėpavimo kompleksas katalizuoja NADH ubichinono oksidaciją.

  Su NADH ir sukcinatu 1-ame ir 2-ame kvėpavimo grandinės kompleksuose e perkeliama į ubinoną.

  Ir tada nuo ubinono iki citochromo c.

• 55. Atlikti 2 eksperimentai: pirmajame tyrime mitochondrijos buvo apdorotos oligomicinu – ATP sintazės inhibitoriumi, o antrajame – 2,4-dinitrofenoliu, oksidacijos ir fosforilinimo atjungikliu. Kaip keisis ATP sintezė, transmembraninio potencialo vertė, audinių kvėpavimo greitis ir išsiskiriančio CO2 kiekis? Paaiškinkite, kodėl endogeninės riebalų rūgštys ir tiroksinas turi pirogeninį poveikį?

• ATSAKYMAS: Sumažės ATP sintezė; transmembraninio potencialo vertė sumažės; sumažės audinių kvėpavimo greitis ir išsiskiriančio CO2 kiekis.

  Kai kurios cheminės medžiagos gali transportuoti protonus ar kitus jonus, aplenkdamos membranos ATP sintazės protonų kanalus, tai vadinama protonoforais ir jonoforais. Tokiu atveju elektrocheminis potencialas išnyksta ir ATP sintezė sustoja. Šis reiškinys vadinamas kvėpavimo ir fosforilinimo atsiejimu. ATP kiekis mažėja, ADP didėja, formoje išsiskiria energija karštis, dėl to stebimas temperatūros padidėjimas, atsiskleidžia pirogeninės savybės.

  56. Apoptozė – užprogramuota ląstelių mirtis. Kai kuriomis patologinėmis sąlygomis (pavyzdžiui, virusine infekcija) gali atsirasti priešlaikinė ląstelių mirtis. Žmogaus kūnas gamina apsauginius baltymus, kurie apsaugo nuo ankstyvos apoptozės. Vienas iš jų – Bcl-2 baltymas, didinantis NADH/NAD+ santykį ir slopinantis Ca2+ išsiskyrimą iš ER. Dabar žinoma, kad AIDS viruse yra proteazės, kuri skaido Bcl-2. Kokių energijos apykaitos reakcijų greitis keičiasi šiuo atveju ir kodėl? Kodėl manote, kad šie pokyčiai gali pakenkti ląstelėms?

  ATSAKYMAS: Padidina NADH / NAD + santykį, todėl padidėja Krebso ciklo OVR reakcijų greitis.

  Tai paspartins oksidacinio dekarboksilinimo reakciją, nes Ca2 + dalyvauja aktyvuojant neaktyvų PDH. Kadangi AIDS metu NADH / NAD + santykis sumažės, sumažės Krebso ciklo OVR reakcijų greitis.

  57 Barbitūratai (natrio amitalis ir kt.) medicinos praktikoje naudojami kaip migdomieji vaistai. Tačiau šių vaistų perdozavimas, viršijantis 10 kartų terapinę dozę, gali būti mirtinas. Kuo pagrįstas toksinis barbitūratų poveikis organizmui?

• Atsakymas: Barbitūratai – vaistinių medžiagų, gautų iš barbitūro rūgšties, grupė, pasižyminti migdomuoju, prieštraukuliniu ir narkotiniu poveikiu dėl slopinamojo poveikio centrinei nervų sistemai.Išgerti barbitūratai absorbuojami plonojoje žarnoje. Patekę į kraują, jie jungiasi su baltymais ir metabolizuojami kepenyse. Maždaug 25 % barbitūratų išsiskiria su šlapimu nepakitusio pavidalo.

  Pagrindinis barbitūratų veikimo mechanizmas yra susijęs su tuo, kad jie prasiskverbia į vidinius lipidų sluoksnius ir plonina nervinių ląstelių membranas, sutrikdydami jų funkciją ir neurotransmisiją. Barbitūratai blokuoja sužadinamąjį neuromediatorių acetilcholiną, tuo pačiu skatina sintezę ir padidina slopinamąjį GABA poveikį. Vystantis priklausomybei, cholinerginė funkcija didėja, o GABA sintezė ir jungimasis mažėja. Metabolinis komponentas yra indukuoti kepenų fermentus, kurie mažina kepenų kraujotaką. Audiniai tampa mažiau jautrūs barbitūratams. Barbitūratai laikui bėgant gali padidinti nervų ląstelių membranų atsparumą. Apskritai barbitūratai slopina centrinę nervų sistemą, kuri kliniškai pasireiškia migdomuoju, raminamuoju poveikiu. toksiškomis dozėmis jie slopina išorinį kvėpavimą, širdies ir kraujagyslių sistemos veiklą (dėl atitinkamo centro slopinimo pailgosiose smegenyse). kartais sąmonės sutrikimai: apsvaigimas, stuporas ir koma. Mirties priežastys: kvėpavimo nepakankamumas, ūminis kepenų nepakankamumas, šoko reakcija su širdies sustojimu.

  Tuo pačiu metu dėl kvėpavimo sutrikimų padidėja anglies dioksido kiekis ir sumažėja deguonies kiekis audiniuose ir kraujo plazmoje. Atsiranda acidozė - rūgščių ir šarmų pusiausvyros pažeidimas organizme.

  Barbitūratų veikimas sutrikdo medžiagų apykaitą: slopina oksidacinius procesus organizme, mažina šilumos susidarymą. Apsinuodijus, kraujagyslės išsiplečia, o šiluma išsiskiria daugiau. Todėl paciento temperatūra mažėja

• 58. Esant širdies nepakankamumui, skiriamos kokarboksilazės, turinčios tiamino difosfato, injekcijos. Atsižvelgiant į tai, kad širdies nepakankamumą lydi hipoenergetinė būsena, ir naudodamiesi žiniomis apie kofermentų poveikį fermentų aktyvumui, paaiškinkite vaisto terapinio veikimo mechanizmą. Įvardykite procesą, kuris pagreitėja miokardo ląstelėse, kai skiriamas šis vaistas

  Atsakymas: Kokarboksilazė yra į vitaminą panašus vaistas, kofermentas, gerinantis medžiagų apykaitą ir audinių aprūpinimą energija. Jis gerina nervinio audinio medžiagų apykaitos procesus, normalizuoja širdies ir kraujagyslių sistemos darbą, padeda normalizuoti širdies raumens darbą.

  Organizme kokarboksilazė susidaro iš vitamino B1 (tiamino) ir atlieka kofermento vaidmenį. Kofermentai yra viena iš fermentų dalių – medžiagos, kurios daug kartų pagreitina visus biocheminius procesus. Kokarboksilazė yra fermentų, dalyvaujančių angliavandenių apykaitoje, kofermentas. Kartu su baltymų ir magnio jonais jis yra fermento karboksilazės dalis, kuri aktyviai veikia angliavandenių apykaitą, mažina pieno ir piruvo rūgšties kiekį organizme, gerina gliukozės pasisavinimą. Visa tai prisideda prie išsiskiriančios energijos kiekio padidėjimo, o tai reiškia, kad pagerėja visi medžiagų apykaitos procesai organizme, o kadangi mūsų pacientas turi hipoenergetinę būseną, toks vaistas kaip kokarboksilazė, pagerės medialinio aktyvumo būklė.

• Kokarboksilazė gerina gliukozės pasisavinimą, medžiagų apykaitos procesus nerviniame audinyje, padeda normalizuoti širdies raumens darbą. Kokarboksilazės trūkumas sukelia padidėjusį kraujo rūgštingumą (acidozę), o tai sukelia sunkius visų kūno organų ir sistemų sutrikimus, gali baigtis koma ir paciento mirtimi.

  APIE KOKS PROCESAS MIOKARDYJE PAGREITINĖJA ĮVEDUS ŠĮ VAISTĄ, NIEKO TOKIO NERADAU.

  59 Yra žinoma, kadhg 2+ negrįžtamai susijęs suSH- lipoinės rūgšties grupės. Kas pasikeičia energijos mainai gali sukelti lėtinį apsinuodijimą gyvsidabriu?

  Atsakymas: Pagal šiuolaikines sampratas gyvsidabris ir ypač gyvsidabrio-organiniai junginiai yra fermentiniai nuodai, kurie, patekę į kraują ir audinius, net ir nedideliais kiekiais parodo savo nuodijantį poveikį. Fermentų nuodų toksiškumas atsiranda dėl jų sąveikos su ląstelių baltymų tiolio sulfhidrilo grupėmis (SH), šiuo atveju lipoine rūgštimi, kuri dalyvauja trikarboksirūgšties ciklo (Krebso ciklo) redokso procesuose kaip kofermentas, optimizuojantis oksidacinį fosforilinimą. reakcijas, lipoinė rūgštis taip pat atlieka svarbų vaidmenį panaudojant angliavandenius ir įgyvendinant normalią energijos apykaitą, gerinant ląstelės „energetinę būklę“. Dėl šios sąveikos sutrinka pagrindinių fermentų, kurių normaliam funkcionavimui būtinas laisvųjų sulfhidrilo grupių buvimas, veikla. Gyvsidabrio garai, patekę į kraują, pirmiausia cirkuliuoja organizme atominio gyvsidabrio pavidalu, tačiau vėliau gyvsidabris vyksta fermentine oksidacija ir patenka į junginius su baltymų molekulėmis, pirmiausia sąveikaudamas su šių molekulių sulfhidrilo grupėmis. Gyvsidabrio jonai pirmiausia veikia daugybę fermentų, o pirmiausia tiolio fermentus, kurie atlieka pagrindinį vaidmenį metabolizme gyvame organizme, dėl ko sutrinka daugelis funkcijų, ypač nervų sistemos. Todėl apsinuodijus gyvsidabriu, nervų sistemos sutrikimai yra pirmieji požymiai, rodantys žalingą gyvsidabrio poveikį.

  Tokių gyvybiškai svarbių organų, kaip nervų sistema, poslinkiai yra susiję su audinių medžiagų apykaitos sutrikimais, o tai savo ruožtu sukelia daugelio organų ir sistemų veiklos sutrikimus, pasireiškiančius įvairiomis klinikinėmis intoksikacijos formomis.

  60. Kaip vitaminų PP, B1, B2 trūkumas paveiks organizmo energijos apykaitą? Paaiškinkite atsakymą. Kuriems fermentams reikia šių vitaminų, kad jie „veiktų“?

  Atsakymas: Hipoenergetinės būklės priežastis gali būti hipovitaminozė, nes vit RR reakcijose yra neatskiriama kofermentų dalis; Pakanka pasakyti, kad daugelis kofermentų grupių, kurios katalizuoja audinių kvėpavimą, yra nikotino rūgšties amidas. Dėl nikotino rūgšties nebuvimo maiste sutrinka redokso reakcijas katalizuojančių fermentų (oksidoreduktazės: alkoholio dehidrogenazė) sintezė ir sutrinka tam tikrų audinių kvėpavimo substratų oksidacijos mechanizmas. Vitaminas PP (nikotino rūgštis) taip pat yra ląstelių kvėpavime dalyvaujančių fermentų dalis Virškinimas Nikotino rūgštis amidinama audiniuose, vėliau jungiasi su riboze, fosforo ir adenilo rūgštimis, sudarydami kofermentus, o pastarieji su specifiniais baltymais sudaro dehidrogenazės fermentus, dalyvaujančius daugybė oksidacinių reakcijų organizme. Vitaminas B1 – svarbiausias vitaminas energijos apykaitoje, svarbus mitochondrijų veiklai palaikyti. Apskritai tai normalizuoja centrinės, periferinės sistemos veiklą nervų sistemos, širdies ir kraujagyslių bei endokrininės sistemos. Vitaminas B1, kaip dekarboksilazių kofermentas, dalyvauja oksidaciniame keto rūgščių (piruvo, α-ketoglutaro) dekarboksilinimo procese, yra cholinesterazės fermento, skaidančio CNS tarpininką acetilcholiną, inhibitorius ir dalyvauja kontroliuojant Na + pernešimą. per neuronų membraną.

  Įrodyta, kad vitaminas B1 tiamino pirofosfato pavidalu yra mažiausiai keturių fermentų, dalyvaujančių tarpiniame metabolizme, dalis. Tai yra dvi sudėtingos fermentų sistemos: piruvato ir α-ketoglutarato dehidrogenazės kompleksai, katalizuojantys oksidacinį piruvo ir α-ketoglutaro rūgščių dekarboksilinimą (fermentai: piruvato dehidrogenazė, α-ketoglutarato dehidrogenazė). vitaminas B2 Kartu su baltymais ir fosforo rūgštimi, esant mikroelementams, tokiems kaip magnis, jis sukuria fermentus, reikalingus sacharidų apykaitai arba deguonies pernešimui, taigi ir kiekvienos mūsų organizmo ląstelės kvėpavimui. būtini serotonino, acetilcholino ir norepinefrino, kurie yra neurotransmiteriai, sintezei, taip pat histamino, kuris išsiskiria iš ląstelių uždegimo metu, sintezei. Be to, riboflavinas dalyvauja trijų nepakeičiamų riebalų rūgščių: linolo, linoleno ir arachidono sintezėje.Riboflavinas būtinas normaliai aminorūgšties triptofano, kuris organizme virsta niacinu, apykaitai.

  Vitamino B2 trūkumas gali sumažinti gebėjimą gaminti antikūnus, kurie padidina atsparumą ligoms.